+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8gap | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of LARP7 protein p65-telomerase RNA complex in telomerase | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | RNA BINDING PROTEIN / La protein / La-related protein / telomerase / ribonucleoprotein | |||||||||
機能・相同性 | ![]() telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / telomerase catalytic core complex / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase ...telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / telomerase catalytic core complex / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase / DNA recombination / DNA replication / chromosome, telomeric region / DNA repair / DNA binding / zinc ion binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
![]() | Wang, Y. / He, Y. / Wang, Y. / Yang, Y. / Singh, M. / Eichhorn, C.D. / Zhou, Z.H. / Feigon, J. | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of LARP7 Protein p65-telomerase RNA Complex in Telomerase Revealed by Cryo-EM and NMR. 著者: Yaqiang Wang / Yao He / Yanjiao Wang / Yuan Yang / Mahavir Singh / Catherine D Eichhorn / Xinyi Cheng / Yi Xiao Jiang / Z Hong Zhou / Juli Feigon / ![]() 要旨: La-related protein 7 (LARP7) are a family of RNA chaperones that protect the 3'-end of RNA and are components of specific ribonucleoprotein complexes (RNP). In Tetrahymena thermophila telomerase, ...La-related protein 7 (LARP7) are a family of RNA chaperones that protect the 3'-end of RNA and are components of specific ribonucleoprotein complexes (RNP). In Tetrahymena thermophila telomerase, LARP7 protein p65 together with telomerase reverse transcriptase (TERT) and telomerase RNA (TER) form the core RNP. p65 has four known domains-N-terminal domain (NTD), La motif (LaM), RNA recognition motif 1 (RRM1), and C-terminal xRRM2. To date, only the xRRM2 and LaM and their interactions with TER have been structurally characterized. Conformational dynamics leading to low resolution in cryo-EM density maps have limited our understanding of how full-length p65 specifically recognizes and remodels TER for telomerase assembly. Here, we combined focused classification of Tetrahymena telomerase cryo-EM maps with NMR spectroscopy to determine the structure of p65-TER. Three previously unknown helices are identified, one in the otherwise intrinsically disordered NTD that binds the La module, one that extends RRM1, and another preceding xRRM2, that stabilize p65-TER interactions. The extended La module (αN, LaM and RRM1) interacts with the four 3' terminal U nucleotides, while LaM and αN additionally interact with TER pseudoknot, and LaM with stem 1 and 5' end. Our results reveal the extensive p65-TER interactions that promote TER 3'-end protection, TER folding, and core RNP assembly and stabilization. The structure of full-length p65 with TER also sheds light on the biological roles of genuine La and LARP7 proteins as RNA chaperones and core RNP components. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 487.1 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 373.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 67.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 101.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 29903MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 AGH
#1: タンパク質 | 分子量: 133486.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#5: タンパク質 | 分子量: 50049.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 64207.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Telomerase holoenzyme ... , 3種, 3分子 DEF
#2: タンパク質 | 分子量: 82040.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#3: タンパク質 | 分子量: 30993.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 14007.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-DNA鎖 / RNA鎖 / 非ポリマー , 3種, 3分子 CB![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#6: DNA鎖 | 分子量: 9581.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
---|---|
#7: RNA鎖 | 分子量: 50746.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: tetrahymena telomerase holoenzyme / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 162358 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|