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- PDB-8g8b: Nucleosome with human nMatn1 sequence in complex with Human Oct4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g8b
タイトルNucleosome with human nMatn1 sequence in complex with Human Oct4
要素
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3
  • Histone H4
  • POU domain, class 5, transcription factor 1
  • nMatn1 DNA (bottom strand, 168-MER)
  • nMatn1 DNA (top strand,168-MER)
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Oct4 / Nucleosome / LIN28B DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell fate commitment involved in formation of primary germ layer / cardiac cell fate determination / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG repress genes related to differentiation / Formation of the anterior neural plate / endodermal-mesodermal cell signaling / regulation of asymmetric cell division / endodermal cell fate specification / Specification of primordial germ cells / heart induction / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation ...cell fate commitment involved in formation of primary germ layer / cardiac cell fate determination / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG repress genes related to differentiation / Formation of the anterior neural plate / endodermal-mesodermal cell signaling / regulation of asymmetric cell division / endodermal cell fate specification / Specification of primordial germ cells / heart induction / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / Specification of the neural plate border / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Germ layer formation at gastrulation / miRNA binding / somatic stem cell population maintenance / blastocyst development / anatomical structure morphogenesis / BMP signaling pathway / negative regulation of miRNA transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / response to wounding / structural constituent of chromatin / nucleosome / sequence-specific double-stranded DNA binding / nucleosome assembly / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
POU-specific domain / POU domain / Pou domain - N-terminal to homeobox domain / POU-specific (POUs) domain signature 1. / POU-specific (POUs) domain signature 2. / POU-specific (POUs) domain profile. / Found in Pit-Oct-Unc transcription factors / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain ...POU-specific domain / POU domain / Pou domain - N-terminal to homeobox domain / POU-specific (POUs) domain signature 1. / POU-specific (POUs) domain signature 2. / POU-specific (POUs) domain profile. / Found in Pit-Oct-Unc transcription factors / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / POU domain, class 5, transcription factor 1 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Sinha, K.K. / Bilokapic, S. / Du, Y. / Malik, D. / Halic, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM135599-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM141694-01 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Histone modifications regulate pioneer transcription factor cooperativity.
著者: Kalyan K Sinha / Silvija Bilokapic / Yongming Du / Deepshikha Malik / Mario Halic /
要旨: Pioneer transcription factors have the ability to access DNA in compacted chromatin. Multiple transcription factors can bind together to a regulatory element in a cooperative way, and cooperation ...Pioneer transcription factors have the ability to access DNA in compacted chromatin. Multiple transcription factors can bind together to a regulatory element in a cooperative way, and cooperation between the pioneer transcription factors OCT4 (also known as POU5F1) and SOX2 is important for pluripotency and reprogramming. However, the molecular mechanisms by which pioneer transcription factors function and cooperate on chromatin remain unclear. Here we present cryo-electron microscopy structures of human OCT4 bound to a nucleosome containing human LIN28B or nMATN1 DNA sequences, both of which bear multiple binding sites for OCT4. Our structural and biochemistry data reveal that binding of OCT4 induces changes to the nucleosome structure, repositions the nucleosomal DNA and facilitates cooperative binding of additional OCT4 and of SOX2 to their internal binding sites. The flexible activation domain of OCT4 contacts the N-terminal tail of histone H4, altering its conformation and thus promoting chromatin decompaction. Moreover, the DNA-binding domain of OCT4 engages with the N-terminal tail of histone H3, and post-translational modifications at H3K27 modulate DNA positioning and affect transcription factor cooperativity. Thus, our findings suggest that the epigenetic landscape could regulate OCT4 activity to ensure proper cell programming.
履歴
登録2023年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
I: nMatn1 DNA (top strand,168-MER)
J: nMatn1 DNA (bottom strand, 168-MER)
X: POU domain, class 5, transcription factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,26311
ポリマ－265,26311
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHX

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Histone H3.2|Xenopus laevis
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Histone H4|Xenopus laevis
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Histone H2A|Xenopus laevis
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, h2ac14, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Histone H2B 1.1|Xenopus laevis
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 POU domain, class 5, transcription factor 1 / Octamer-binding protein 3 / Oct-3 / Octamer-binding protein 4 / Oct-4 / Octamer-binding ...Octamer-binding protein 3 / Oct-3 / Octamer-binding protein 4 / Oct-4 / Octamer-binding transcription factor 3 / OTF-3


分子量: 42299.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POU5F1, OCT3, OCT4, OTF3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01860

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 nMatn1 DNA (top strand,168-MER)


分子量: 56933.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#6: DNA鎖 nMatn1 DNA (bottom strand, 168-MER)


分子量: 57889.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Oct4 bound to Nucleosome with human nMatn1 sequence
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
31Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM HEPES pH 7.5, 1 mM DTT
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESC8H18N2O4S1
21 mMDTTC4H10O2S21
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: 粒子像選択
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 4000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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