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万見
- PDB-8g7v: Cryo-EM structure of Riplet:RIG-I:dsRNA complex (end-inter) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g7v
タイトルCryo-EM structure of Riplet:RIG-I:dsRNA complex (end-inter)
要素
  • Antiviral innate immune response receptor RIG-I
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
  • p3dsRNA24a
  • p3dsRNA24b
キーワードTransferase/Hydrolase/RNA / ribonucleoprotein complex / RNA sensor / RIG-I like receptor / Ubiquitination / E3 ligase / TRIM family / ANTIVIRAL PROTEIN / Transferase-Hydrolase-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RIG-I binding / free ubiquitin chain polymerization / regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / positive regulation of response to cytokine stimulus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production ...RIG-I binding / free ubiquitin chain polymerization / regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / positive regulation of response to cytokine stimulus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / regulation of innate immune response / cellular response to exogenous dsRNA / RSV-host interactions / pattern recognition receptor activity / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / response to exogenous dsRNA / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / bicellular tight junction / ribonucleoprotein complex binding / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of interferon-beta production / regulation of cell migration / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / protein homooligomerization / RING-type E3 ubiquitin transferase / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / positive regulation of interleukin-6 production / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / ruffle membrane / cytoplasmic stress granule / positive regulation of tumor necrosis factor production / protein polyubiquitination / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin-protein transferase activity / Ovarian tumor domain proteases / ubiquitin protein ligase activity / double-stranded RNA binding / actin cytoskeleton / double-stranded DNA binding / TRAF3-dependent IRF activation pathway / gene expression / defense response to virus / RNA helicase activity / single-stranded RNA binding / Ub-specific processing proteases / RNA helicase / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNF135, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / RIG-I, CARD domain repeat 2 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I ...RNF135, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / RIG-I, CARD domain repeat 2 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, RING-type / helicase superfamily c-terminal domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Antiviral innate immune response receptor RIG-I / E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Wang, W. / Pyle, A.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI131518 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The E3 ligase Riplet promotes RIG-I signaling independent of RIG-I oligomerization.
著者: Wenshuai Wang / Benjamin Götte / Rong Guo / Anna Marie Pyle /
要旨: RIG-I is an essential innate immune receptor that responds to infection by RNA viruses. The RIG-I signaling cascade is mediated by a series of post-translational modifications, the most important of ...RIG-I is an essential innate immune receptor that responds to infection by RNA viruses. The RIG-I signaling cascade is mediated by a series of post-translational modifications, the most important of which is ubiquitination of the RIG-I Caspase Recruitment Domains (CARDs) by E3 ligase Riplet. This is required for interaction between RIG-I and its downstream adapter protein MAVS, but the mechanism of action remains unclear. Here we show that Riplet is required for RIG-I signaling in the presence of both short and long dsRNAs, establishing that Riplet activation does not depend upon RIG-I filament formation on long dsRNAs. Likewise, quantitative Riplet-RIG-I affinity measurements establish that Riplet interacts with RIG-I regardless of whether the receptor is bound to RNA. To understand this, we solved high-resolution cryo-EM structures of RIG-I/RNA/Riplet complexes, revealing molecular interfaces that control Riplet-mediated activation and enabling the formulation of a unified model for the role of Riplet in signaling.
履歴
登録2023年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年11月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn
改定 1.22024年5月29日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct.title
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42025年5月28日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antiviral innate immune response receptor RIG-I
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
C: Antiviral innate immune response receptor RIG-I
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF135
X: p3dsRNA24a
Y: p3dsRNA24b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)325,1798
ポリマ－325,0486
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Antiviral innate immune response receptor RIG-I / DEAD box protein 58 / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58 / RIG-I-like receptor 1 / RLR-1 / ...DEAD box protein 58 / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58 / RIG-I-like receptor 1 / RLR-1 / Retinoic acid-inducible gene 1 protein / RIG-1 / Retinoic acid-inducible gene I protein / RIG-I


分子量: 106740.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX58 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95786, RNA helicase
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF135 / RIG-I E3 ubiquitin ligase / REUL / RING finger protein 135 / RING finger protein leading to RIG-I ...RIG-I E3 ubiquitin ligase / REUL / RING finger protein 135 / RING finger protein leading to RIG-I activation / Riplet / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF135


分子量: 47946.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF135, L13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IUD6, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: RNA鎖 p3dsRNA24a


分子量: 7885.581 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: RNA鎖 p3dsRNA24b


分子量: 7788.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of RNP inter / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19143 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 88.73 / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
18G7T

8g7t

18G7T1PDBexperimental model
27TO2

7to2

17TO22PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00614413
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.82219698
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.8572269
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0532217
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072331

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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