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万見
- PDB-8g1u: Structure of the methylosome-Lsm10/11 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g1u
タイトルStructure of the methylosome-Lsm10/11 complex
要素
  • Methylosome protein 50
  • Methylosome subunit pICln
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
  • U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
キーワードTRANSFERASE / Methylation / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNP Assembly / mRNA 3'-end processing by stem-loop binding and cleavage / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / Golgi ribbon formation / peptidyl-arginine methylation / U7 snRNA binding / histone H4R3 methyltransferase activity ...snRNP Assembly / mRNA 3'-end processing by stem-loop binding and cleavage / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / Golgi ribbon formation / peptidyl-arginine methylation / U7 snRNA binding / histone H4R3 methyltransferase activity / regulation of chromatin organization / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / nuclear histone mRNA catabolic process / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / 7-methylguanosine cap hypermethylation / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / pICln-Sm protein complex / methylosome / cell volume homeostasis / sperm head-tail coupling apparatus / methyl-CpG binding / positive regulation of rRNA processing / mRNA cis splicing, via spliceosome / telomerase holoenzyme complex / endothelial cell activation / RNA Polymerase II Transcription Termination / chloride transport / histone H3 methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / histone methyltransferase activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / E-box binding / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / histone methyltransferase complex / negative regulation of cell differentiation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spliceosomal snRNP assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / spliceosomal complex / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / circadian regulation of gene expression / sperm principal piece / DNA-templated transcription termination / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / sperm midpiece / p53 binding / transcription corepressor activity / microtubule cytoskeleton / snRNP Assembly / cilium / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear body / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ICln / Sm-like protein Lsm11, middle domain / U7 snRNA-associated Sm-like protein Lsm11 / Protein ICln/Lot5/Saf5 / : / Regulator of volume decrease after cellular swelling / U7 snRNA-associated Sm-like protein LSM11 N-terminal domain / : / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain ...ICln / Sm-like protein Lsm11, middle domain / U7 snRNA-associated Sm-like protein Lsm11 / Protein ICln/Lot5/Saf5 / : / Regulator of volume decrease after cellular swelling / U7 snRNA-associated Sm-like protein LSM11 N-terminal domain / : / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / PH-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / TIM Barrel / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / Protein arginine N-methyltransferase 5 / U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11 / Methylosome subunit pICln / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Lin, M. / Paige, A. / Tong, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: RNA / 年: 2023
タイトル: In vitro methylation of the U7 snRNP subunits Lsm11 and SmE by the PRMT5/MEP50/pICln methylosome.
著者: Xiao-Cui Yang / Anthony Desotell / Min-Han Lin / Andrew S Paige / Agata Malinowska / Yadong Sun / Wei Shen Aik / Michał Dadlez / Liang Tong / Zbigniew Dominski /
要旨: U7 snRNP is a multisubunit endonuclease required for 3' end processing of metazoan replication-dependent histone pre-mRNAs. In contrast to the spliceosomal snRNPs, U7 snRNP lacks the Sm subunits D1 ...U7 snRNP is a multisubunit endonuclease required for 3' end processing of metazoan replication-dependent histone pre-mRNAs. In contrast to the spliceosomal snRNPs, U7 snRNP lacks the Sm subunits D1 and D2 and instead contains two related proteins, Lsm10 and Lsm11. The remaining five subunits of the U7 heptameric Sm ring, SmE, F, G, B, and D3, are shared with the spliceosomal snRNPs. The pathway that assembles the unique ring of U7 snRNP is unknown. Here, we show that a heterodimer of Lsm10 and Lsm11 tightly interacts with the methylosome, a complex of the arginine methyltransferase PRMT5, MEP50, and pICln known to methylate arginines in the carboxy-terminal regions of the Sm proteins B, D1, and D3 during the spliceosomal Sm ring assembly. Both biochemical and cryo-EM structural studies demonstrate that the interaction is mediated by PRMT5, which binds and methylates two arginine residues in the amino-terminal region of Lsm11. Surprisingly, PRMT5 also methylates an amino-terminal arginine in SmE, a subunit that does not undergo this type of modification during the biogenesis of the spliceosomal snRNPs. An intriguing possibility is that the unique methylation pattern of Lsm11 and SmE plays a vital role in the assembly of the U7 snRNP.
履歴
登録2023年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年8月23日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
C: Methylosome subunit pICln
E: Protein arginine N-methyltransferase 5
F: Methylosome protein 50
G: Methylosome subunit pICln
I: Protein arginine N-methyltransferase 5
J: Methylosome protein 50
K: Methylosome subunit pICln
M: Protein arginine N-methyltransferase 5
N: Methylosome protein 50
O: Methylosome subunit pICln
D: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
H: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
L: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
P: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)701,61220
ポリマ－700,54316
非ポリマー1,0694
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Protein arginine N-methyltransferase 5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / ...72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1Hs


分子量: 72766.664 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: O14744, type II protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質
Methylosome protein 50 / MEP-50 / Androgen receptor cofactor p44 / WD repeat-containing protein 77 / p44/Mep50


分子量: 36757.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR77, MEP50, WD45, HKMT1069, Nbla10071 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BQA1
#3: タンパク質
Methylosome subunit pICln / Chloride channel / nucleotide sensitive 1A / Chloride conductance regulatory protein ICln / I(Cln) ...Chloride channel / nucleotide sensitive 1A / Chloride conductance regulatory protein ICln / I(Cln) / Chloride ion current inducer protein / ClCI


分子量: 26038.957 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Clns1a, Clci, Clcni / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61189
#4: タンパク質
U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11


分子量: 39572.793 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LSM11 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P83369
#5: 化合物
ChemComp-ADN / ADENOSINE


分子量: 267.241 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Methylosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1250 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 58.2 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 754047 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00929873
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.86840632
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.2883940
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0574461
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0065268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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