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万見
- PDB-8fz6: The human PI31 complexed with bovine 20S proteasome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fz6
タイトルThe human PI31 complexed with bovine 20S proteasome
要素
  • (Proteasome subunit alpha type- ...) x 7
  • (Proteasome subunit beta type- ...) x 7
  • Proteasome inhibitor PI31 subunit
キーワードHYDROLASE / PI31 / inhibitor / 20S / proteasome
機能・相同性
機能・相同性情報


Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 ...Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Assembly of the pre-replicative complex / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G2/M Checkpoints / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / KEAP1-NFE2L2 pathway / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / UCH proteinases / ABC-family proteins mediated transport / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / Downstream TCR signaling / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome core complex / Neutrophil degranulation / endopeptidase inhibitor activity / immune system process / proteasome binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / proteasome complex / ciliary basal body / proteolysis involved in protein catabolic process / lipopolysaccharide binding / P-body / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / response to oxidative stress / postsynapse / protein heterodimerization activity / centrosome / synapse / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PI31 proteasome regulator, C-terminal / Proteasome inhibitor PI31-like / PI31 proteasome regulator / PI31 proteasome regulator, N-terminal / PI31 proteasome regulator N-terminal / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 ...PI31 proteasome regulator, C-terminal / Proteasome inhibitor PI31-like / PI31 proteasome regulator / PI31 proteasome regulator, N-terminal / PI31 proteasome regulator N-terminal / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / : / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome inhibitor PI31 subunit / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-4 ...Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome inhibitor PI31 subunit / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Hsu, H.-C. / Li, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI070285 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129088 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: Ηigh-resolution structure of mammalian PI31-20S proteasome complex reveals mechanism of proteasome inhibition.
著者: Hao-Chi Hsu / Jason Wang / Abbey Kjellgren / Huilin Li / George N DeMartino /
要旨: Proteasome-catalyzed protein degradation mediates and regulates critical aspects of many cellular functions and is an important element of proteostasis in health and disease. Proteasome function is ...Proteasome-catalyzed protein degradation mediates and regulates critical aspects of many cellular functions and is an important element of proteostasis in health and disease. Proteasome function is determined in part by the types of proteasome holoenzymes formed between the 20S core particle that catalyzes peptide bond hydrolysis and any of multiple regulatory proteins to which it binds. One of these regulators, PI31, was previously identified as an in vitro 20S proteasome inhibitor, but neither the molecular mechanism nor the possible physiologic significance of PI31-mediated proteasome inhibition has been clear. Here we report a high-resolution cryo-EM structure of the mammalian 20S proteasome in complex with PI31. The structure shows that two copies of the intrinsically disordered carboxyl terminus of PI31 are present in the central cavity of the closed-gate conformation of the proteasome and interact with proteasome catalytic sites in a manner that blocks proteolysis of substrates but resists their own degradation. The two inhibitory polypeptide chains appear to originate from PI31 monomers that enter the catalytic chamber from opposite ends of the 20S cylinder. We present evidence that PI31 can inhibit proteasome activity in mammalian cells and may serve regulatory functions for the control of cellular proteostasis.
履歴
登録2023年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-6
B: Proteasome subunit alpha type-2
C: Proteasome subunit alpha type-4
D: Proteasome subunit alpha type-7
E: Proteasome subunit alpha type-5
F: Proteasome subunit alpha type-1
G: Proteasome subunit alpha type-3
H: Proteasome subunit beta type-6
I: Proteasome subunit beta type-7
J: Proteasome subunit beta type-3
K: Proteasome subunit beta type-2
L: Proteasome subunit beta type-5
M: Proteasome subunit beta type-1
N: Proteasome subunit beta type-4
O: Proteasome subunit alpha type-6
P: Proteasome subunit alpha type-2
Q: Proteasome subunit alpha type-4
R: Proteasome subunit alpha type-7
S: Proteasome subunit alpha type-5
T: Proteasome subunit alpha type-1
U: Proteasome subunit alpha type-3
V: Proteasome subunit beta type-6
W: Proteasome subunit beta type-7
X: Proteasome subunit beta type-3
Y: Proteasome subunit beta type-2
Z: Proteasome subunit beta type-5
a: Proteasome subunit beta type-1
b: Proteasome subunit beta type-4
c: Proteasome inhibitor PI31 subunit
d: Proteasome inhibitor PI31 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)821,35730
ポリマ－821,35730
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 14分子 AOBPCQDRESFTGU

#1: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-6


分子量: 27432.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q2YDE4
#2: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-2


分子量: 25927.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3T0Y5
#3: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-4


分子量: 29525.842 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3ZCK9
#4: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-7


分子量: 27911.912 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3ZBG0
#5: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-5


分子量: 26435.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q5E987
#6: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-1


分子量: 29625.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3T0X5
#7: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-3


分子量: 28441.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q58DU5

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Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 HVIWJXKYLZMaNb

#8: タンパク質 Proteasome subunit beta type-6


分子量: 25562.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3MHN0, proteasome endopeptidase complex
#9: タンパク質 Proteasome subunit beta type-7


分子量: 30045.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q2TBP0, proteasome endopeptidase complex
#10: タンパク質 Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome chain 13 / Proteasome component C10-II / Proteasome theta chain


分子量: 23016.947 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P33672
#11: タンパク質 Proteasome subunit beta type-2


分子量: 22924.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q5E9K0
#12: タンパク質 Proteasome subunit beta type-5


分子量: 28642.330 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q32KL2, proteasome endopeptidase complex
#13: タンパク質 Proteasome subunit beta type-1


分子量: 26278.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q2TBX6
#14: タンパク質 Proteasome subunit beta type-4


分子量: 29057.018 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3T108

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タンパク質 , 1種, 2分子 cd

#15: タンパク質 Proteasome inhibitor PI31 subunit


分子量: 29850.674 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SX30

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 20S proteasome complexed with PI31 / タイプ: COMPLEX / 詳細: bovine 20S proteasome complexed with human PI31 / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.7 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris, pH 7.5, 5 mM MgCl2, 100 mM KCl, 1mM DTT
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 1.3 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 19264

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.3.2粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
9cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2分類
12cryoSPARC3.3.2３次元再構成
19PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1573299
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 350283 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 89.4 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 1IRU

1iru


Accession code: 1IRU / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 41.91 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002250698
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.420768490
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04097648
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00388850
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.29697034

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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