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万見
- PDB-8fne: phiPA3 PhuN Tetramer, p2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fne
タイトルphiPA3 PhuN Tetramer, p2
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
キーワードVIRAL PROTEIN / phiPA3 protein / shell protein / PhuN / phage nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / host cell cytoplasm / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Chimallin / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Pseudomonas phage PhiPA3 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Nieweglowska, E.S. / Brilot, A.F. / Mendez-Moran, M. / Kokontis, C. / Baek, M. / Li, J. / Cheng, Y. / Baker, D. / Bondy-Denomy, J. / Agard, D.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS)R35GM118099 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The ϕPA3 phage nucleus is enclosed by a self-assembling 2D crystalline lattice.
著者: Eliza S Nieweglowska / Axel F Brilot / Melissa Méndez-Moran / Claire Kokontis / Minkyung Baek / Junrui Li / Yifan Cheng / David Baker / Joseph Bondy-Denomy / David A Agard /
要旨: To protect themselves from host attack, numerous jumbo bacteriophages establish a phage nucleus-a micron-scale, proteinaceous structure encompassing the replicating phage DNA. Bacteriophage and host ...To protect themselves from host attack, numerous jumbo bacteriophages establish a phage nucleus-a micron-scale, proteinaceous structure encompassing the replicating phage DNA. Bacteriophage and host proteins associated with replication and transcription are concentrated inside the phage nucleus while other phage and host proteins are excluded, including CRISPR-Cas and restriction endonuclease host defense systems. Here, we show that nucleus fragments isolated from ϕPA3 infected Pseudomonas aeruginosa form a 2-dimensional lattice, having p2 or p4 symmetry. We further demonstrate that recombinantly purified primary Phage Nuclear Enclosure (PhuN) protein spontaneously assembles into similar 2D sheets with p2 and p4 symmetry. We resolve the dominant p2 symmetric state to 3.9 Å by cryo-EM. Our structure reveals a two-domain core, organized into quasi-symmetric tetramers. Flexible loops and termini mediate adaptable inter-tetramer contacts that drive subunit assembly into a lattice and enable the adoption of different symmetric states. While the interfaces between subunits are mostly well packed, two are open, forming channels that likely have functional implications for the transport of proteins, mRNA, and small molecules.
履歴
登録2022年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
C: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
E: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
F: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
G: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN
H: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)881,0098
ポリマ－881,0098
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Fluorescence light microscopy was done, and has been previously published, to monitor the assembly of this protein in vivo., 電子顕微鏡法, The protein self-assembles into a ...根拠: microscopy, Fluorescence light microscopy was done, and has been previously published, to monitor the assembly of this protein in vivo., 電子顕微鏡法, The protein self-assembles into a large-scale 2D crystalline array when applied to glow-discharged grids for negative stain EM at pH 6.5 but appears as monomers or individual, smaller assemblies at pH 7.5.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, PhuN / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / ChmA / Phage nucleus ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / ChmA / Phage nucleus enclosure protein / PhuN / gene product 53 / gp53


分子量: 110126.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Pseudomonas phage PhiPA3 (ファージ)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, 053 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: F8SJT5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Core tetramer assembly (p2) of the phiPA3 bacteriophage PhuN protein
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage PhiPA3 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 Star (DE3)pLysS
緩衝液pH: 6.5
詳細: 0.25 cOmplete Protease Inhibitor Tablet also included
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMBisTrisPropane1
2150 mMSodium Chloride1
31 mMDTT1
41 mMEDTA1
52 mMMagnesium Chloride1
61 mMATP1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 67 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
ISOLDE1.2.2モデル構築
UCSF ChimeraX1.2/v9モデル構築
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARCv2.15.0粒子像選択
2cryoSPARCv3.3.1粒子像選択
4SerialEMv.3.6-v.3.8画像取得
9RosettaモデルフィッティングRosettaRelax
10UCSF ChimeraXモデルフィッティング
11UCSF Chimeraモデルフィッティング
14Rosettaモデル精密化RosettaRefine
15ISOLDE1.2.1モデル精密化
16cryoSPARCv2.15.0初期オイラー角割当Ab-Initio Reconstruction
18cisTEM1.0.0-beta最終オイラー角割当
20cisTEM1.0.0-beta分類
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29303 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
詳細: The initial model was generated using AlphaFold based on sequence alone.
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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