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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8f8q | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the CapZ-capped barbed end of F-actin | ||||||||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / Barbed end capping protein / F-actin / CapZ | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() WASH complex / : / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / cell junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle ...WASH complex / : / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / cell junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / cortical cytoskeleton / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / brush border / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / COPI-mediated anterograde transport / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / cytoskeleton organization / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / actin filament polymerization / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / sarcomere / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / actin filament binding / calcium-dependent protein binding / actin cytoskeleton / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / postsynaptic density / cytoskeleton / cadherin binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å | ||||||||||||
![]() | Carman, P.J. / Barrie, K.R. / Dominguez, R. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of the free and capped ends of the actin filament. 著者: Peter J Carman / Kyle R Barrie / Grzegorz Rebowski / Roberto Dominguez / ![]() 要旨: The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and ...The barbed and pointed ends of the actin filament (F-actin) are the sites of growth and shrinkage and the targets of capping proteins that block subunit exchange, including CapZ at the barbed end and tropomodulin at the pointed end. We describe cryo-electron microscopy structures of the free and capped ends of F-actin. Terminal subunits at the free barbed end adopt a "flat" F-actin conformation. CapZ binds with minor changes to the barbed end but with major changes to itself. By contrast, subunits at the free pointed end adopt a "twisted" monomeric actin (G-actin) conformation. Tropomodulin binding forces the second subunit into an F-actin conformation. The structures reveal how the ends differ from the middle in F-actin and how these differences control subunit addition, dissociation, capping, and interactions with end-binding proteins. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 533.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 440.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28933MC ![]() 8f8pC ![]() 8f8rC ![]() 8f8sC ![]() 8f8tC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42109.973 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | | 分子量: 32964.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 31258.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-ADP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 1.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K / 詳細: Blot force 0 Blot time 2.5 s |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 44.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1102793 / 詳細: Topaz particle picking with training | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 155516 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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