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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8f2u | ||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Human CCC complex | ||||||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | ENDOCYTOSIS / endosomal sorting / commander / CCC complex | ||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of sodium ion transmembrane transport / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / plasma membrane to endosome transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein localization to cell surface / copper ion homeostasis / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidic acid binding / sodium channel inhibitor activity / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process ...negative regulation of sodium ion transmembrane transport / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / plasma membrane to endosome transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein localization to cell surface / copper ion homeostasis / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidic acid binding / sodium channel inhibitor activity / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endocytic recycling / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / sodium ion transport / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cullin family protein binding / NF-kappaB binding / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cholesterol homeostasis / positive regulation of protein ubiquitination / nucleotide-excision repair / recycling endosome / protein transport / Neddylation / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ficolin-1-rich granule lumen / early endosome / endosome membrane / endosome / copper ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Healy, M.D. / McNally, K.E. / Butkovic, R. / Chilton, M. / Kato, K. / Sacharz, J. / McConville, C. / Moody, E.R.R. / Shaw, S. / Planelles-Herrero, V.J. ...Healy, M.D. / McNally, K.E. / Butkovic, R. / Chilton, M. / Kato, K. / Sacharz, J. / McConville, C. / Moody, E.R.R. / Shaw, S. / Planelles-Herrero, V.J. / Kadapalakere, S.Y. / Ross, J. / Borucu, U. / Palmer, C.S. / Chen, K. / Croll, T.I. / Hall, R.J. / Caruana, N.J. / Ghai, R. / Nguyen, T.H.D. / Heesom, K.J. / Saitoh, S. / Berger, I. / Berger-Schaffitzel, C. / Williams, T.A. / Stroud, D.A. / Derivery, E. / Collins, B.M. / Cullen, P.J. | ||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 英国, オーストラリア, 9件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2023 タイトル: Structure of the endosomal Commander complex linked to Ritscher-Schinzel syndrome. 著者: Michael D Healy / Kerrie E McNally / Rebeka Butkovič / Molly Chilton / Kohji Kato / Joanna Sacharz / Calum McConville / Edmund R R Moody / Shrestha Shaw / Vicente J Planelles-Herrero / ...著者: Michael D Healy / Kerrie E McNally / Rebeka Butkovič / Molly Chilton / Kohji Kato / Joanna Sacharz / Calum McConville / Edmund R R Moody / Shrestha Shaw / Vicente J Planelles-Herrero / Sathish K N Yadav / Jennifer Ross / Ufuk Borucu / Catherine S Palmer / Kai-En Chen / Tristan I Croll / Ryan J Hall / Nikeisha J Caruana / Rajesh Ghai / Thi H D Nguyen / Kate J Heesom / Shinji Saitoh / Imre Berger / Christiane Schaffitzel / Tom A Williams / David A Stroud / Emmanuel Derivery / Brett M Collins / Peter J Cullen / 要旨: The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, ...The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, VPS26C, and VPS29; and the CCC complex which contains twelve subunits: COMMD1-COMMD10 and the coiled-coil domain-containing (CCDC) proteins CCDC22 and CCDC93. Combining X-ray crystallography, electron cryomicroscopy, and in silico predictions, we have assembled a complete structural model of Commander. Retriever is distantly related to the endosomal Retromer complex but has unique features preventing the shared VPS29 subunit from interacting with Retromer-associated factors. The COMMD proteins form a distinctive hetero-decameric ring stabilized by extensive interactions with CCDC22 and CCDC93. These adopt a coiled-coil structure that connects the CCC and Retriever assemblies and recruits a 16th subunit, DENND10, to form the complete Commander complex. The structure allows mapping of disease-causing mutations and reveals the molecular features required for the function of this evolutionarily conserved trafficking machinery. | ||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8f2u.cif.gz | 416.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8f2u.ent.gz | 325.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8f2u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8f2u_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8f2u_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8f2u_validation.xml.gz | 69.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8f2u_validation.cif.gz | 104.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f2/8f2u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f2/8f2u | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-COMM domain-containing protein ... , 10種, 10分子 ABCDEFGHIJ
#1: タンパク質 | 分子量: 21203.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD1, C2orf5, MURR1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q8N668 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 22776.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD2, HSPC042, My004 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q86X83 |
#3: タンパク質 | 分子量: 22179.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD3, BUP, C10orf8 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q9UBI1 |
#4: タンパク質 | 分子量: 21790.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD4 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q9H0A8 |
#5: タンパク質 | 分子量: 28346.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD5, HT002 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q9GZQ3 |
#6: タンパク質 | 分子量: 9648.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD6, MSTP076 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q7Z4G1 |
#7: タンパク質 | 分子量: 22561.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD7, C20orf92 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q86VX2 |
#8: タンパク質 | 分子量: 21116.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD8, MDS022 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q9NX08 |
#9: タンパク質 | 分子量: 21844.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD9, HSPC166 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q9P000 |
#10: タンパク質 | 分子量: 24376.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD10, HSPC305, PTD002 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q9Y6G5 |
-Coiled-coil domain-containing protein ... , 2種, 2分子 NT
#11: タンパク質 | 分子量: 73319.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCDC93 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: Q567U6 |
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#12: タンパク質 | 分子量: 70856.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCDC22, CXorf37, JM1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 参照: UniProt: O60826 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human CCC complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera (蝶・蛾) / 株: Sf21 |
緩衝液 | pH: 7.2 詳細: 50 mM HEPES pH7.2, 150 mM NaCl, 2mM beta-mercaptoethanol, 0.01% Triton-X100 |
試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Human CCC complex cross-linked with 1 mM BS3 |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 平均露光時間: 9.01 sec. / 電子線照射量: 43.14 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5651 |
-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20034 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.23 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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