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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8et3 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a delivery complex containing the SspB adaptor, an ssrA-tagged substrate, and the AAA+ ClpXP protease | ||||||
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![]() | CHAPERONE / AAA+ protease / ClpXP / SspB adaptor / HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / proteasomal protein catabolic process / serine-type peptidase activity / bioluminescence ...HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / proteasomal protein catabolic process / serine-type peptidase activity / bioluminescence / proteolysis involved in protein catabolic process / generation of precursor metabolites and energy / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / peptidase activity / ATPase binding / response to heat / protein dimerization activity / cell division / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
![]() | Ghanbarpour, A. / Fei, X. / Davis, J.H. / Sauer, R.T. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The SspB adaptor drives structural changes in the AAA+ ClpXP protease during ssrA-tagged substrate delivery. 著者: Alireza Ghanbarpour / Xue Fei / Tania A Baker / Joseph H Davis / Robert T Sauer / ![]() 要旨: Energy-dependent protein degradation by the AAA+ ClpXP protease helps maintain protein homeostasis in bacteria and eukaryotic organelles of bacterial origin. In and many other proteobacteria, the ...Energy-dependent protein degradation by the AAA+ ClpXP protease helps maintain protein homeostasis in bacteria and eukaryotic organelles of bacterial origin. In and many other proteobacteria, the SspB adaptor assists ClpXP in degrading ssrA-tagged polypeptides produced as a consequence of tmRNA-mediated ribosome rescue. By tethering these incomplete ssrA-tagged proteins to ClpXP, SspB facilitates their efficient degradation at low substrate concentrations. How this process occurs structurally is unknown. Here, we present a cryo-EM structure of the SspB adaptor bound to a GFP-ssrA substrate and to ClpXP. This structure provides evidence for simultaneous contacts of SspB and ClpX with the ssrA tag within the tethering complex, allowing direct substrate handoff concomitant with the initiation of substrate translocation. Furthermore, our structure reveals that binding of the substrate·adaptor complex induces unexpected conformational changes within the spiral structure of the AAA+ ClpX hexamer and its interaction with the ClpP tetradecamer. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 985.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 94.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 147.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28585MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP-dependent Clp protease ... , 2種, 13分子 ABCDEFHIJKLMN
#1: タンパク質 | 分子量: 46414.848 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 23468.869 Da / 分子数: 7 / Fragment: UNP residues 16-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 3分子 SYZ
#3: タンパク質 | 分子量: 30855.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#4: タンパク質 | 分子量: 18279.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 6分子 ![](data/chem/img/AGS.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-AGS / #6: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ClpXP AAA protease complex bound with SspB and GFP-ssrA タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
撮影 | 電子線照射量: 75.98 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 236728 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6WRF Accession code: 6WRF / Source name: PDB / タイプ: experimental model |