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万見
- PDB-8dgf: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dgf
タイトルAvs4 bound to phage PhiV-1 portal
要素
  • ATP-binding protein Avs4
  • Portal protein
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / phage defense / pattern-recognition receptor / nlr / stand / atpase
機能・相同性Portal protein, Caudovirales / Head-to-tail connector protein, podovirus-type / Bacteriophage head to tail connecting protein / viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia phage PhiV-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wilkinson, M.E. / Gao, L. / Strecker, J. / Makarova, K.S. / Macrae, R.K. / Koonin, E.V. / Zhang, F.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5DP1HL141201-04 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)2R01HG009761-05 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Prokaryotic innate immunity through pattern recognition of conserved viral proteins.
著者: Linyi Alex Gao / Max E Wilkinson / Jonathan Strecker / Kira S Makarova / Rhiannon K Macrae / Eugene V Koonin / Feng Zhang /
要旨: Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in ...Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in plants, animals, and fungi. Although the roles of NLRs in eukaryotic immunity are well established, it is unknown whether prokaryotes use similar defense mechanisms. Here, we show that antiviral STAND (Avs) homologs in bacteria and archaea detect hallmark viral proteins, triggering Avs tetramerization and the activation of diverse N-terminal effector domains, including DNA endonucleases, to abrogate infection. Cryo-electron microscopy reveals that Avs sensor domains recognize conserved folds, active-site residues, and enzyme ligands, allowing a single Avs receptor to detect a wide variety of viruses. These findings extend the paradigm of pattern recognition of pathogen-specific proteins across all three domains of life.
履歴
登録2022年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-binding protein Avs4
B: ATP-binding protein Avs4
C: ATP-binding protein Avs4
D: ATP-binding protein Avs4
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)982,91416
ポリマ－980,7888
非ポリマー2,1268
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
ATP-binding protein Avs4


分子量: 186640.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: NCTC11132 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質
Portal protein / Head-to-tail connector / gp8 portal


分子量: 58556.000 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage PhiV-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7G3WWQ5
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.98 MDa / 実験値: NO
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 31 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 4 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 169977 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00966394
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.20189788
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.2678624
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.069842
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00911402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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