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万見
- PDB-8d6x: Structure of the Mycobacterium tuberculosis 20S proteasome bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8d6x
タイトルStructure of the Mycobacterium tuberculosis 20S proteasome bound to the ATP-bound Mpa ATPase
要素
  • AAA ATPase forming ring-shaped complexes
  • Proteasome subunit alpha
  • Proteasome subunit beta
  • Proteasome-associated ATPase
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / Mpa / proteasome
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde protein transport, ER to cytosol / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasomal protein catabolic process / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome complex / modification-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity ...retrograde protein transport, ER to cytosol / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasomal protein catabolic process / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome complex / modification-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasome, alpha subunit, bacterial / Proteasome subunit beta, actinobacteria / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit ...Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasome, alpha subunit, bacterial / Proteasome subunit beta, actinobacteria / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta / AAA ATPase forming ring-shaped complexes / Proteasome-associated ATPase / Proteasome subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Xiao, X. / Li, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)R01 米国
引用ジャーナル: mSphere / 年: 2022
タイトル: The β-Grasp Domain of Proteasomal ATPase Mpa Makes Critical Contacts with the Mycobacterium tuberculosis 20S Core Particle to Facilitate Degradation.
著者: Xiansha Xiao / Xiang Feng / Jin Hee Yoo / Amanda Kovach / K Heran Darwin / Huilin Li /
要旨: Mycobacterium tuberculosis possesses a Pup-proteasome system analogous to the eukaryotic ubiquitin-proteasome pathway. We have previously shown that the hexameric mycobacterial proteasome ATPase (Mpa) ...Mycobacterium tuberculosis possesses a Pup-proteasome system analogous to the eukaryotic ubiquitin-proteasome pathway. We have previously shown that the hexameric mycobacterial proteasome ATPase (Mpa) recruits pupylated protein substrates via interactions between amino-terminal coiled-coils in Mpa monomers and the degradation tag Pup. However, it is unclear how Mpa rings interact with a proteasome due to the presence of a carboxyl-terminal β-grasp domain unique to Mpa homologues that makes the interaction highly unstable. Here, we describe newly identified critical interactions between Mpa and 20S core proteasomes. Interestingly, the Mpa C-terminal GQYL motif binds the 20S core particle activation pocket differently than the same motif of the ATP-independent proteasome accessory factor PafE. We further found that the β-hairpin of the Mpa β-grasp domain interacts variably with the H0 helix on top of the 20S core particle via a series of ionic and hydrogen-bond interactions. Individually mutating several involved residues reduced Mpa-mediated protein degradation both and . The Pup-proteasome system in Mycobacterium tuberculosis is critical for this species to cause lethal infections in mice. Investigating the molecular mechanism of how the Mpa ATPase recruits and unfolds pupylated substrates to the 20S proteasomal core particle for degradation will be essential to fully understand how degradation is regulated, and the structural information we report may be useful for the development of new tuberculosis chemotherapies.
履歴
登録2022年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
B: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
C: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
D: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
E: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
F: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
k: Proteasome subunit alpha
l: Proteasome subunit alpha
m: Proteasome subunit alpha
n: Proteasome subunit alpha
o: Proteasome subunit alpha
G: Proteasome subunit alpha
H: Proteasome subunit alpha
I: Proteasome subunit alpha
J: Proteasome subunit alpha
K: Proteasome subunit alpha
L: Proteasome subunit alpha
M: Proteasome subunit alpha
N: Proteasome subunit alpha
P: Proteasome subunit beta
Q: Proteasome subunit beta
R: Proteasome subunit beta
S: Proteasome subunit beta
T: Proteasome subunit beta
U: Proteasome subunit beta
V: Proteasome subunit beta
W: Proteasome subunit beta
X: Proteasome subunit beta
Y: Proteasome subunit beta
Z: Proteasome subunit beta
a: Proteasome subunit beta
b: Proteasome subunit beta
c: Proteasome subunit beta
d: Proteasome-associated ATPase
e: Proteasome-associated ATPase
f: Proteasome-associated ATPase
g: Proteasome-associated ATPase
h: Proteasome-associated ATPase
i: Proteasome-associated ATPase
j: Proteasome-associated ATPase
O: Proteasome subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,209,68741
ポリマ－1,209,68741
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
AAA ATPase forming ring-shaped complexes / ARC


分子量: 67487.930 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: arc, mpa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A045JPX7
#2: タンパク質
Proteasome subunit alpha / 20S proteasome alpha subunit / Proteasome core protein PrcA


分子量: 26911.039 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: prcA, MRA_2124 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5U4D5, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質
Proteasome subunit beta / 20S proteasome beta subunit / Proteasome core protein PrcB


分子量: 30332.006 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: prcB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A045HFG5, proteasome endopeptidase complex
#4: タンパク質・ペプチド
Proteasome-associated ATPase / AAA ATPase forming ring-shaped complexes / ARC / Mycobacterial proteasome ATPase


分子量: 479.527 Da / 分子数: 7 / Fragment: C-terminal Gly-Gln-Tyr-Leu (GQYL) motif / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: mpa, BCG_2132c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A1KKF8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: binary complex of 20S proteasome with ATPase Mpa / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 1.2 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 30

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 213000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00269412
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53893930
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0829913
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04310704
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00412361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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