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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8d1n | ||||||||||||
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タイトル | bBest2_345 Ca2+-bound open state | ||||||||||||
![]() | Bestrophin | ||||||||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / Ion channel / chloride channel / anion channel / pentamer | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() intracellularly ligand-gated monoatomic ion channel activity / ligand-gated monoatomic anion channel activity / Stimuli-sensing channels / bicarbonate channel activity / bicarbonate transport / chloride channel activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / chloride channel complex / basolateral plasma membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.93 Å | ||||||||||||
![]() | Owji, A.P. / Kittredge, A. / Hendrickson, W.A. / Tingting, Y. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures and gating mechanisms of human bestrophin anion channels. 著者: Aaron P Owji / Jiali Wang / Alec Kittredge / Zada Clark / Yu Zhang / Wayne A Hendrickson / Tingting Yang / ![]() 要旨: Bestrophin-1 (Best1) and bestrophin-2 (Best2) are two members of the bestrophin family of calcium (Ca)-activated chloride (Cl) channels with critical involvement in ocular physiology and direct ...Bestrophin-1 (Best1) and bestrophin-2 (Best2) are two members of the bestrophin family of calcium (Ca)-activated chloride (Cl) channels with critical involvement in ocular physiology and direct pathological relevance. Here, we report cryo-EM structures of wild-type human Best1 and Best2 in various states at up to 1.8 Å resolution. Ca-bound Best1 structures illustrate partially open conformations at the two Ca-dependent gates of the channels, in contrast to the fully open conformations observed in Ca-bound Best2, which is in accord with the significantly smaller currents conducted by Best1 in electrophysiological recordings. Comparison of the closed and open states reveals a C-terminal auto-inhibitory segment (AS), which constricts the channel concentrically by wrapping around the channel periphery in an inter-protomer manner and must be released to allow channel opening. Our results demonstrate that removing the AS from Best1 and Best2 results in truncation mutants with similar activities, while swapping the AS between Best1 and Best2 results in chimeric mutants with swapped activities, underlying a key role of the AS in determining paralog specificity among bestrophins. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 388.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 330.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 72.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 91.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 27136MC ![]() 8d1eC ![]() 8d1fC ![]() 8d1gC ![]() 8d1hC ![]() 8d1iC ![]() 8d1jC ![]() 8d1kC ![]() 8d1lC ![]() 8d1mC ![]() 8d1oC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 5分子 EDACB
#1: タンパク質 | 分子量: 40408.918 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 661分子 ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/MC3.gif)
![](data/chem/img/DU0.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MC3.gif)
![](data/chem/img/DU0.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-CA / #3: 化合物 | ChemComp-MC3 / #4: 化合物 | ChemComp-DU0 / #5: 化合物 | ChemComp-CL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: bBest2_345 Ca2+-bound open state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.210 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: bBest2_345 Ca2+-bound open state | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 58 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 実像数: 3203 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1070653 | ||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C5 (5回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 1.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 117555 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6VX7 Accession code: 6VX7 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |