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- PDB-8com: Structure of the Nucleosome Core Particle from Trypanosoma brucei -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8com
タイトルStructure of the Nucleosome Core Particle from Trypanosoma brucei
要素
  • (Widom 601 145 bp DNA (127-mer ordered and ...) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3, putative
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Nucleosome Chromatin Parasite Trypanosome Kinetoplast
機能・相同性
機能・相同性情報


ciliary transition zone / nuclear lumen / ciliary plasm / phosphate ion binding / chromosome organization / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding ...ciliary transition zone / nuclear lumen / ciliary plasm / phosphate ion binding / chromosome organization / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4 ...Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4 / Histone H4 / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B / Histone H3, putative / Histone H2A / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Burdett, H. / Deak, G. / Wilson, M.D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust210493 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M010996/1 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Histone divergence in trypanosomes results in unique alterations to nucleosome structure.
著者: Gauri Deák / Hannah Wapenaar / Gorka Sandoval / Ruofan Chen / Mark R D Taylor / Hayden Burdett / James A Watson / Maarten W Tuijtel / Shaun Webb / Marcus D Wilson /
要旨: Eukaryotes have a multitude of diverse mechanisms for organising and using their genomes, but the histones that make up chromatin are highly conserved. Unusually, histones from kinetoplastids are ...Eukaryotes have a multitude of diverse mechanisms for organising and using their genomes, but the histones that make up chromatin are highly conserved. Unusually, histones from kinetoplastids are highly divergent. The structural and functional consequences of this variation are unknown. Here, we have biochemically and structurally characterised nucleosome core particles (NCPs) from the kinetoplastid parasite Trypanosoma brucei. A structure of the T. brucei NCP reveals that global histone architecture is conserved, but specific sequence alterations lead to distinct DNA and protein interaction interfaces. The T. brucei NCP is unstable and has weakened overall DNA binding. However, dramatic changes at the H2A-H2B interface introduce local reinforcement of DNA contacts. The T. brucei acidic patch has altered topology and is refractory to known binders, indicating that the nature of chromatin interactions in T. brucei may be unique. Overall, our results provide a detailed molecular basis for understanding evolutionary divergence in chromatin structure.
履歴
登録2023年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3, putative
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3, putative
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
I: Widom 601 145 bp DNA (127-mer ordered and built)
J: Widom 601 145 bp DNA (127-mer ordered and built)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,03010
ポリマ－194,03010
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, native gels, SAXS, negative stain all support monodispersity of sample
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area51590 Å2
ΔGint-348 kcal/mol
Surface area63340 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3, putative


分子量: 14647.858 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927
遺伝子: TB927.1.2430, TB927.1.2450, TB927.1.2470, TB927.1.2490, TB927.1.2510, TB927.1.2530, TB927.1.2550
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4GYX7
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11037.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927
遺伝子: Tb05.45E22.530, Tb05.45E22.470, Tb05.45E22.480, Tb05.45E22.490, Tb05.45E22.500, Tb05.45E22.510, Tb05.45E22.520, Tb05.45E22.540, Tb05.45E22.550, Tb05.45E22.560, Tb927.5.4170, Tb927.5.4180, ...遺伝子: Tb05.45E22.530, Tb05.45E22.470, Tb05.45E22.480, Tb05.45E22.490, Tb05.45E22.500, Tb05.45E22.510, Tb05.45E22.520, Tb05.45E22.540, Tb05.45E22.550, Tb05.45E22.560, Tb927.5.4170, Tb927.5.4180, Tb927.5.4190, Tb927.5.4200, Tb927.5.4210, Tb927.5.4220, Tb927.5.4230, Tb927.5.4240, Tb927.5.4250, Tb927.5.4260
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57Z31
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14108.614 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927
遺伝子: Tb07.13M20.520, Tb07.13M20.510, Tb07.13M20.530, Tb07.13M20.540, Tb07.13M20.550, Tb07.13M20.560, Tb07.13M20.570, Tb07.13M20.580, Tb07.13M20.590, Tb07.13M20.600, Tb07.13M20.610, Tb07.13M20. ...遺伝子: Tb07.13M20.520, Tb07.13M20.510, Tb07.13M20.530, Tb07.13M20.540, Tb07.13M20.550, Tb07.13M20.560, Tb07.13M20.570, Tb07.13M20.580, Tb07.13M20.590, Tb07.13M20.600, Tb07.13M20.610, Tb07.13M20.620, Tb07.13M20.630, Tb927.7.2820, Tb927.7.2830, Tb927.7.2840, Tb927.7.2850, Tb927.7.2860, Tb927.7.2870, Tb927.7.2880, Tb927.7.2890, Tb927.7.2900, Tb927.7.2910, Tb927.7.2920, Tb927.7.2930, Tb927.7.2940
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57YA3
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 12464.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927
遺伝子: Tb10.406.0330, Tb10.406.0350, Tb10.406.0360, Tb10.406.0370, Tb10.406.0380, Tb10.406.0400, Tb10.406.0410, Tb10.406.0420, Tb10.406.0430, Tb10.406.0440, Tb10.406.0450, Tb10.406.0460
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q389T1

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Widom 601 145 bp DNA (127-mer ordered and ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 Widom 601 145 bp DNA (127-mer ordered and built)


分子量: 44991.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli K2 (大腸菌)
#6: DNA鎖 Widom 601 145 bp DNA (127-mer ordered and built)


分子量: 44520.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli K2 (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Nucleosome core particleCOMPLEXNucleosome core particle with histones from Trypanosoma brucei and Widom 601 145 bp DNAall0RECOMBINANT
2Histone octamerCOMPLEXTrypanosoma brucei histone octamer composed of an H4-H3-H3-H4 tetramer and two H2A-H2B dimers#1-#41RECOMBINANT
3Widom 601 145 bp DNACOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.1938 MDaNO
210.1042 MDaNO
310.0896 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)185431
32Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)185431
43synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Escherichia coli (大腸菌)562BL21 (DE3)
32Escherichia coli (大腸菌)562BL21 (DE3)
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Glutaraldehyde fixation, S200 purification
試料支持詳細: PELCO easiglow / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 75 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 45.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4913
詳細: correlated double sampling used, super-resolution, binning at motion correction stage

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4Gctf1.08CTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 306475 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00411391
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55716465
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d31.7083343
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0321900
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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