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- PDB-8cbn: structure of LEDGF/p75 PWWP domain bound to the H3K36 trimethylat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cbn
タイトルstructure of LEDGF/p75 PWWP domain bound to the H3K36 trimethylated dinucleosome
要素
  • (WIDOM 601 DNA) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • PC4 and SFRS1-interacting protein
キーワードTRANSCRIPTION / nucleosome / transcription activator / methylation / complex / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / mRNA 5'-splice site recognition / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / heterochromatin ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / mRNA 5'-splice site recognition / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / heterochromatin / nuclear periphery / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / : / Histone H2B signature. ...Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / PC4 and SFRS1-interacting protein / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Koutna, E. / Kouba, T. / Novacek, J. / Veverka, V.
資金援助 チェコ, European Union, 3件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech Republic22-03028S チェコ
Ministry of Education (MoE, Czech Republic)LO1304 チェコ
European Regional Development FundCZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000729European Union
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Multivalency of nucleosome recognition by LEDGF.
著者: Eliška Koutná / Vanda Lux / Tomáš Kouba / Jana Škerlová / Jiří Nováček / Pavel Srb / Rozálie Hexnerová / Hana Šváchová / Zdeněk Kukačka / Petr Novák / Milan Fábry / Simon ...著者: Eliška Koutná / Vanda Lux / Tomáš Kouba / Jana Škerlová / Jiří Nováček / Pavel Srb / Rozálie Hexnerová / Hana Šváchová / Zdeněk Kukačka / Petr Novák / Milan Fábry / Simon Poepsel / Václav Veverka /
要旨: Eukaryotic transcription is dependent on specific histone modifications. Their recognition by chromatin readers triggers complex processes relying on the coordinated association of transcription ...Eukaryotic transcription is dependent on specific histone modifications. Their recognition by chromatin readers triggers complex processes relying on the coordinated association of transcription regulatory factors. Although various modification states of a particular histone residue often lead to differential outcomes, it is not entirely clear how they are discriminated. Moreover, the contribution of intrinsically disordered regions outside of the specialized reader domains to nucleosome binding remains unexplored. Here, we report the structures of a PWWP domain from transcriptional coactivator LEDGF in complex with the H3K36 di- and trimethylated nucleosome, indicating that both methylation marks are recognized by PWWP in a highly conserved manner. We identify a unique secondary interaction site for the PWWP domain at the interface between the acidic patch and nucleosomal DNA that might contribute to an H3K36-methylation independent role of LEDGF. We reveal DNA interacting motifs in the intrinsically disordered region of LEDGF that discriminate between the intra- or extranucleosomal DNA but remain dynamic in the context of dinucleosomes. The interplay between the LEDGF H3K36-methylation reader and protein binding module mediated by multivalent interactions of the intrinsically disordered linker with chromatin might help direct the elongation machinery to the vicinity of RNA polymerase II, thereby facilitating productive elongation.
履歴
登録2023年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: WIDOM 601 DNA
J: WIDOM 601 DNA
K: PC4 and SFRS1-interacting protein
A: Histone H3
E: Histone H3
L: PC4 and SFRS1-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,51512
ポリマ－330,51512
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, native gel electrophoresis, 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area60020 Å2
ΔGint-396 kcal/mol
Surface area84930 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 BFCGDHKLAE

#1: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#2: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#3: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#6: タンパク質 PC4 and SFRS1-interacting protein / CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived ...CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived growth factor / Transcriptional coactivator p75/p52


分子量: 60224.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSIP1, DFS70, LEDGF, PSIP2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75475
#7: タンパク質 Histone H3


分子量: 15331.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#4: DNA鎖 WIDOM 601 DNA


分子量: 50699.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: DNA鎖 WIDOM 601 DNA


分子量: 51170.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1H3K36me3 dinucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complexCOMPLEXH3K36me3 introduced by methyl-lysine analog method (methylated cystein as the pseudomethyl lysine)all0RECOMBINANT
2HistoneCOMPLEX#1-#3, #71RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#4-#51RECOMBINANT
4LEDGF/p75 PWWP domain proteinCOMPLEX#61RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
32synthetic construct (人工物)32630
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32synthetic construct (人工物)32630
43Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 154229 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 3MVD

3mvd


Accession code: 3MVD / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 3.34 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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