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万見
- PDB-8c7g: Drosophila melanogaster Rab7 GEF complex Mon1-Ccz1-Bulli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c7g
タイトルDrosophila melanogaster Rab7 GEF complex Mon1-Ccz1-Bulli
要素
  • Caffeine, calcium, zinc sensitivity 1
  • Mic1 domain-containing protein
  • Vacuolar fusion protein MON1 homolog
キーワードENDOCYTOSIS / Guanain Nucleotide Exchange Factor / membrane traffic / lysosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Mon1-Ccz1 complex / guanyl nucleotide exchange factor inhibitor activity / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / protein targeting to vacuole / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / neuromuscular junction development / synaptic cleft / vesicle-mediated transport / guanyl-nucleotide exchange factor activity ...Mon1-Ccz1 complex / guanyl nucleotide exchange factor inhibitor activity / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / protein targeting to vacuole / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / neuromuscular junction development / synaptic cleft / vesicle-mediated transport / guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of autophagy / autophagy / late endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Regulator of MON1-CCZ1 complex, C-terminal / Regulator of MON1-CCZ1 complex / : / Regulator of MON1-CCZ1 complex, C-terminal / Regulator of MON1-CCZ1 complex, N-terminal / Vacuolar fusion protein Ccz1 / Vacuolar fusion protein Mon1 / CCZ1/INTU, second Longin domain / CCZ1/INTU/HPS4, third Longin domain / Intu longin-like domain 2 ...Regulator of MON1-CCZ1 complex, C-terminal / Regulator of MON1-CCZ1 complex / : / Regulator of MON1-CCZ1 complex, C-terminal / Regulator of MON1-CCZ1 complex, N-terminal / Vacuolar fusion protein Ccz1 / Vacuolar fusion protein Mon1 / CCZ1/INTU, second Longin domain / CCZ1/INTU/HPS4, third Longin domain / Intu longin-like domain 2 / Intu longin-like domain 3 / CCZ1/INTU/HSP4, first Longin domain / First Longin domain of INTU, CCZ1 and HPS4 / FUZ/MON1/HPS1, third Longin domain / FUZ/MON1/HPS1, second Longin domain / FUZ/MON1/HPS1, first Longin domain / First Longin domain of FUZ, MON1 and HPS1 / Second Longin domain of FUZ, MON1 and HPS1 / Third Longin domain of FUZ, MON1 and HPS1
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar fusion protein MON1 homolog / Regulator of MON1-CCZ1 complex / Vacuolar fusion protein CCZ1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Schaefer, J. / Herrmann, E. / Kuemmel, D. / Moeller, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structure of the metazoan Rab7 GEF complex Mon1-Ccz1-Bulli.
著者: Eric Herrmann / Jan-Hannes Schäfer / Stephan Wilmes / Christian Ungermann / Arne Moeller / Daniel Kümmel /
要旨: The endosomal system of eukaryotic cells represents a central sorting and recycling compartment linked to metabolic signaling and the regulation of cell growth. Tightly controlled activation of Rab ...The endosomal system of eukaryotic cells represents a central sorting and recycling compartment linked to metabolic signaling and the regulation of cell growth. Tightly controlled activation of Rab GTPases is required to establish the different domains of endosomes and lysosomes. In metazoans, Rab7 controls endosomal maturation, autophagy, and lysosomal function. It is activated by the guanine nucleotide exchange factor (GEF) complex Mon1-Ccz1-Bulli (MCBulli) of the tri-longin domain (TLD) family. While the Mon1 and Ccz1 subunits have been shown to constitute the active site of the complex, the role of Bulli remains elusive. We here present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of MCBulli at 3.2 Å resolution. Bulli associates as a leg-like extension at the periphery of the Mon1 and Ccz1 heterodimers, consistent with earlier reports that Bulli does not impact the activity of the complex or the interactions with recruiter and substrate GTPases. While MCBulli shows structural homology to the related ciliogenesis and planar cell polarity effector (Fuzzy-Inturned-Wdpcp) complex, the interaction of the TLD core subunits Mon1-Ccz1 and Fuzzy-Inturned with Bulli and Wdpcp, respectively, is remarkably different. The variations in the overall architecture suggest divergent functions of the Bulli and Wdpcp subunits. Based on our structural analysis, Bulli likely serves as a recruitment platform for additional regulators of endolysosomal trafficking to sites of Rab7 activation.
履歴
登録2023年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mic1 domain-containing protein
B: Caffeine, calcium, zinc sensitivity 1
C: Vacuolar fusion protein MON1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,2713
ポリマ－190,2713
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7650 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area71480 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Mic1 domain-containing protein


分子量: 72058.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Bulli, Dmel\CG8270, CG8270, Dmel_CG8270 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9VRX1
#2: タンパク質 Caffeine, calcium, zinc sensitivity 1 / RH02365p


分子量: 58308.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Ccz1, C7orf28B, Dccz1, Dmel\CG14980, NP_647835, CG14980, Dmel_CG14980
細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9VZL5
#3: タンパク質 Vacuolar fusion protein MON1 homolog


分子量: 59904.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Mon1, Dmel\CG11926, Dmon1, MON1, mon1, Mon1-RA, NP_608868, CG11926, Dmel_CG11926
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9VR38

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Trimeric metazoan guanine-nucleotide-exchange factor Mon1-Ccz1-Bulli
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.18 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.3
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 5931
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.6/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: macOS / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.9画像取得
4cryoSPARC3.2CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
9cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.2最終オイラー角割当
113.2分類
12cryoSPARC3.2３次元再構成
19PHENIX1.19モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 390520 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 129 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00411805
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56215987
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.211553
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441837
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052030

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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