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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8bh3 | ||||||
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タイトル | DNA-PK Ku80 mediated dimer bound to PAXX | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / DNA-PK / DNA-PKcs / Ku70 / Ku80 / PAXX / NHEJ | ||||||
機能・相同性 | ![]() DNA ligation involved in DNA recombination / FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / DNA ligase activity / Ku70:Ku80 complex / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of t-circle formation ...DNA ligation involved in DNA recombination / FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligation involved in DNA repair / DNA ligase activity / Ku70:Ku80 complex / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of t-circle formation / positive regulation of platelet formation / DNA ligase (ATP) / DNA end binding / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / DNA-dependent protein kinase complex / immature B cell differentiation / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / single strand break repair / cellular response to X-ray / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / DNA ligation / regulation of smooth muscle cell proliferation / V(D)J recombination / nuclear telomere cap complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / protein localization to site of double-strand break / regulation of epithelial cell proliferation / IRF3-mediated induction of type I IFN / telomere capping / recombinational repair / regulation of telomere maintenance / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / U3 snoRNA binding / positive regulation of neurogenesis / cellular response to fatty acid / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / hematopoietic stem cell proliferation / protein localization to chromosome, telomeric region / cellular hyperosmotic salinity response / T cell lineage commitment / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / DNA biosynthetic process / cellular response to lithium ion / telomeric DNA binding / maturation of 5.8S rRNA / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / positive regulation of catalytic activity / B cell lineage commitment / 2-LTR circle formation / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / ligase activity / site of DNA damage / somatic stem cell population maintenance / 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / response to X-ray / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / hematopoietic stem cell differentiation / chromosome organization / positive regulation of protein kinase activity / ectopic germ cell programmed cell death / ATP-dependent activity, acting on DNA / somitogenesis / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / DNA polymerase binding / condensed chromosome / DNA helicase activity / : / enzyme activator activity / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / activation of innate immune response / telomere maintenance / cyclin binding / neurogenesis / positive regulation of erythrocyte differentiation / negative regulation of protein phosphorylation / stem cell proliferation / cellular response to leukemia inhibitory factor / central nervous system development / positive regulation of translation / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / protein-DNA complex / small-subunit processome / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / peptidyl-threonine phosphorylation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / protein modification process / regulation of circadian rhythm / brain development 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.55 Å | ||||||
![]() | Hardwick, S.W. / Chaplin, A.K. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: PAXX binding to the NHEJ machinery explains functional redundancy with XLF. 著者: Murielle Seif-El-Dahan / Antonia Kefala-Stavridi / Philippe Frit / Steven W Hardwick / Dima Y Chirgadze / Taiana Maia De Oliviera / Jessica Andreani / Sébastien Britton / Nadia Barboule / ...著者: Murielle Seif-El-Dahan / Antonia Kefala-Stavridi / Philippe Frit / Steven W Hardwick / Dima Y Chirgadze / Taiana Maia De Oliviera / Jessica Andreani / Sébastien Britton / Nadia Barboule / Madeleine Bossaert / Arun Prasad Pandurangan / Katheryn Meek / Tom L Blundell / Virginie Ropars / Patrick Calsou / Jean-Baptiste Charbonnier / Amanda K Chaplin / ![]() ![]() ![]() 要旨: Nonhomologous end joining is a critical mechanism that repairs DNA double-strand breaks in human cells. In this work, we address the structural and functional role of the accessory protein PAXX ...Nonhomologous end joining is a critical mechanism that repairs DNA double-strand breaks in human cells. In this work, we address the structural and functional role of the accessory protein PAXX [paralog of x-ray repair cross-complementing protein 4 (XRCC4) and XRCC4-like factor (XLF)] in this mechanism. Here, we report high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) and x-ray crystallography structures of the PAXX C-terminal Ku-binding motif bound to Ku70/80 and cryo-EM structures of PAXX bound to two alternate DNA-dependent protein kinase (DNA-PK) end-bridging dimers, mediated by either Ku80 or XLF. We identify residues critical for the Ku70/PAXX interaction in vitro and in cells. We demonstrate that PAXX and XLF can bind simultaneously to the Ku heterodimer and act as structural bridges in alternate forms of DNA-PK dimers. Last, we show that engagement of both proteins provides a complementary advantage for DNA end synapsis and end joining in cells. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 298.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 462.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16044MC ![]() 7zwaC ![]() 7zygC ![]() 8ascC ![]() 8bhvC ![]() 8bhyC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 4種, 10分子 ASDMGHPQIR
#1: タンパク質 | 分子量: 469673.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P78527, non-specific serine/threonine protein kinase #4: タンパク質 | 分子量: 21663.498 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 38337.703 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 104124.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-X-ray repair cross-complementing protein ... , 2種, 4分子 BTCL
#2: タンパク質 | 分子量: 69945.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素- ...参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素(リアーゼ); 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ #3: タンパク質 | 分子量: 82812.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P13010, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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-DNA鎖 , 4種, 4分子 jide
#7: DNA鎖 | 分子量: 7748.026 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#8: DNA鎖 | 分子量: 8290.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
#9: DNA鎖 | 分子量: 8037.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
#10: DNA鎖 | 分子量: 8603.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: NHEJ supercomplex bound to PAXX / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 1.7 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 52.1 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 327163 | ||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35211 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 707.18 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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