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- PDB-8az2: IAPP S20G growth-phase fibril polymorph 3PF-CU -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8az2
タイトルIAPP S20G growth-phase fibril polymorph 3PF-CU
要素Islet amyloid polypeptideアミリン (ホルモン)
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid (アミロイド) / fibril (フィブリル) / helical / cross-beta / Amylin (アミリン (ホルモン)) / polymorph / islet / Diabetes (糖尿病)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of protein kinase A signaling / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly ...: / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of protein kinase A signaling / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of cAMP-mediated signaling / positive regulation of calcium-mediated signaling / bone resorption / sensory perception of pain / osteoclast differentiation / hormone activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / G alpha (s) signalling events / positive regulation of MAPK cascade / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / apoptotic process / lipid binding / シグナル伝達 / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
アミリン (ホルモン) / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / カルシトニン / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family
類似検索 - ドメイン・相同性
アミリン (ホルモン)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Wilkinson, M. / Xu, Y. / Gallardo, R. / Radford, S.E. / Ranson, N.A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structural evolution of fibril polymorphs during amyloid assembly.
著者: Martin Wilkinson / Yong Xu / Dev Thacker / Alexander I P Taylor / Declan G Fisher / Rodrigo U Gallardo / Sheena E Radford / Neil A Ranson /
要旨: Cryoelectron microscopy (cryo-EM) has provided unprecedented insights into amyloid fibril structures, including those associated with disease. However, these structures represent the endpoints of ...Cryoelectron microscopy (cryo-EM) has provided unprecedented insights into amyloid fibril structures, including those associated with disease. However, these structures represent the endpoints of long assembly processes, and their relationship to fibrils formed early in assembly is unknown. Consequently, whether different fibril architectures, with potentially different pathological properties, form during assembly remains unknown. Here, we used cryo-EM to determine structures of amyloid fibrils at different times during in vitro fibrillation of a disease-related variant of human islet amyloid polypeptide (IAPP-S20G). Strikingly, the fibrils formed in the lag, growth, and plateau phases have different structures, with new forms appearing and others disappearing as fibrillation proceeds. A time course with wild-type hIAPP also shows fibrils changing with time, suggesting that this is a general property of IAPP amyloid assembly. The observation of transiently populated fibril structures has implications for understanding amyloid assembly mechanisms with potential new insights into amyloid progression in disease.
履歴
登録2022年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Islet amyloid polypeptide
B: Islet amyloid polypeptide
C: Islet amyloid polypeptide
D: Islet amyloid polypeptide
E: Islet amyloid polypeptide
F: Islet amyloid polypeptide
G: Islet amyloid polypeptide
H: Islet amyloid polypeptide
I: Islet amyloid polypeptide
J: Islet amyloid polypeptide
K: Islet amyloid polypeptide
L: Islet amyloid polypeptide
M: Islet amyloid polypeptide
N: Islet amyloid polypeptide
O: Islet amyloid polypeptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,15915
ポリマ－58,15915
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Negative stain EM, microscopy, AFM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Islet amyloid polypeptide / アミリン (ホルモン) / Amylin / Diabetes-associated peptide / DAP / Insulinoma amyloid peptide


分子量: 3877.286 Da / 分子数: 15 / 変異: S20G / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthesised with C-terminal amidation / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10997
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: IAPP S20G growth-phase fibril polymorph 3PF-CU / タイプ: COMPLEX
詳細: In vitro fibril growth for 6 weeks at room temperature
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: synthetic construct (人工物)
緩衝液pH: 6.8
緩衝液成分濃度: 20 mM / 名称: ammonium acetate / 式: NH3CH3CO2
試料濃度: 0.12 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Fibrillation conditions: 30 uM monomeric IAPP-S20G, quiescent at room temp for 6 weeks
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: EMS Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 6s blot

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 96000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 39 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2350
詳細: 1204 raw EER frames were collected per image and combined into 30 fractions for processing

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION4初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
11RELION4分類
12RELION4３次元再構成
13PHENIX1.17モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.99 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.81 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 842792
詳細: Manually picked a subset of images to train a model for automatic fibril segment picking in crYOLO
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7639 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 60 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16ZRR

6zrr

16ZRR1PDBexperimental model
28AZ1

8az1

18AZ12PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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