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万見
- PDB-8at5: native Coxsackievirus A9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8at5
タイトルnative Coxsackievirus A9
要素(Capsid protein ...) x 4
キーワードVIRUS / icosahedral symmetry / intact virion / picornavirus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / PALMITIC ACID / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human coxsackievirus A9 (コクサッキーウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Domanska, A. / Plavec, Z. / Ruokolainen, V. / Marjomaki, V.S. / Butcher, S.J.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland315950 フィンランド
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2022
タイトル: Structural Studies Reveal that Endosomal Cations Promote Formation of Infectious Coxsackievirus A9 A-Particles, Facilitating RNA and VP4 Release.
著者: Aušra Domanska / Zlatka Plavec / Visa Ruokolainen / Benita Löflund / Varpu Marjomäki / Sarah J Butcher /
要旨: Coxsackievirus A9 (CVA9), an enterovirus, is a common cause of pediatric aseptic meningitis and neonatal sepsis. During cell entry, enterovirus capsids undergo conformational changes leading to ...Coxsackievirus A9 (CVA9), an enterovirus, is a common cause of pediatric aseptic meningitis and neonatal sepsis. During cell entry, enterovirus capsids undergo conformational changes leading to expansion, formation of large pores, externalization of VP1 N termini, and loss of the lipid factor from VP1. Factors such as receptor binding, heat, and acidic pH can trigger capsid expansion in some enteroviruses. Here, we show that fatty acid-free bovine serum albumin or neutral endosomal ionic conditions can independently prime CVA9 for expansion and genome release. Our results showed that CVA9 treatment with albumin or endosomal ions generated a heterogeneous population of virions, which could be physically separated by asymmetric flow field flow fractionation and computationally by cryo-electron microscopy (cryo-EM) and image processing. We report cryo-EM structures of CVA9 A-particles obtained by albumin or endosomal ion treatment and a control nonexpanded virion to 3.5, 3.3, and 2.9 Å resolution, respectively. Whereas albumin promoted stable expanded virions, the endosomal ionic concentrations induced unstable CVA9 virions which easily disintegrated, losing their genome. Loss of most of the VP4 molecules and exposure of negatively charged amino acid residues in the capsid's interior after expansion created a repulsive viral RNA-capsid interface, aiding genome release. Coxsackievirus A9 (CVA9) is a common cause of meningitis and neonatal sepsis. The triggers and mode of action of RNA release into the cell unusually do not require receptor interaction. Rather, a slow process in the endosome, independent of low pH, is required. Here, we show by biophysical separation, cryogenic electron microscopy, and image reconstruction that albumin and buffers mimicking the endosomal ion composition can separately and together expand and prime CVA9 for uncoating. Furthermore, we show in these expanded particles that VP4 is present at only ~10% of the occupancy found in the virion, VP1 is externalized, and the genome is repelled by the negatively charged, repulsive inner surface of the capsid that occurs due to the expansion. Thus, we can now link observations from cell biology of infection with the physical processes that occur in the capsid to promote genome uncoating.
履歴
登録2022年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_related_exp_data_set
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Capsid protein VP4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,9266
ポリマ－96,4424
非ポリマー4852
水00
1
D: Capsid protein VP4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,815,587360
ポリマ－5,786,499240
非ポリマー29,088120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

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Capsid protein ... , 4種, 4分子 DABC

#1: タンパク質 Capsid protein VP4 / P1A / Virion protein 4


分子量: 7352.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Viral protein 4, VP4
由来: (天然) Human coxsackievirus A9 (strain Griggs) (コクサッキーウイルス)
株: Griggs / 参照: UniProt: P21404
#2: タンパク質 Capsid protein VP1 / P1D / Virion protein 1


分子量: 33869.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Viral protein 1, VP1
由来: (天然) Human coxsackievirus A9 (strain Griggs) (コクサッキーウイルス)
細胞株: GMK / 器官: kidney / 株: Griggs / 参照: UniProt: P21404
#3: タンパク質 Capsid protein VP2 / P1B / Virion protein 2


分子量: 28885.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Viral protein 2, VP2
由来: (天然) Human coxsackievirus A9 (strain Griggs) (コクサッキーウイルス)
株: Griggs / 参照: UniProt: P21404
#4: タンパク質 Capsid protein VP3 / P1C / Virion protein 3


分子量: 26335.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Viral protein 3, VP3
由来: (天然) Human coxsackievirus A9 (strain Griggs) (コクサッキーウイルス)
株: Griggs / 参照: UniProt: P21404

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#6: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Coxsackievirus A9 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #2-#4, #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Coxsackievirus A9 (コクサッキーウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: icosahedral / 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7.25 / 詳細: PBS containing 2mM MgCl2, pH 7.2
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: this sample was monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 150000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine精密化
PHENIX精密化
UCSF ChimeraX1.3/v9モデル構築
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1Xmipp3粒子像選択2-step
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.15rcモデルフィッティング
9RELION2初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13Coot0.9.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 28818
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21365 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 1D4M

1d4m


Accession code: 1D4M / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 73.2 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00396683
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51449101
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04371008
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00411176
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.4211916

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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