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- PDB-8at2: Structure of the augmin TIII subcomplex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8at2
タイトルStructure of the augmin TIII subcomplex
要素
  • HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog
  • HAUS augmin-like complex subunit 1
  • HAUS augmin-like complex subunit 3
  • HAUS augmin-like complex subunit 5
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Microtubule (微小管) / Branching (枝) / Nucleation (核生成)
機能・相同性
機能・相同性情報


HAUS complex / microtubule minus-end binding / mitotic spindle microtubule / centrosome cycle / spindle assembly / spindle / 微小管 / 細胞分裂 / 中心体 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HAUS augmin-like complex subunit 4, metazoa / HAUS complex subunit 5, metazoa / HAUS augmin-like complex subunit 1 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 4 / HAUS augmin-like complex subunit 4 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 3 / HAUS augmin-like complex subunit 3, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 3
類似検索 - ドメイン・相同性
HAUS augmin-like complex subunit 5 / LOC495502 protein / HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog / HAUS augmin-like complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Zupa, E. / Pfeffer, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)Schi 295/4-4 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The augmin complex architecture reveals structural insights into microtubule branching.
著者: Erik Zupa / Martin Würtz / Annett Neuner / Thomas Hoffmann / Mandy Rettel / Anna Böhler / Bram J A Vermeulen / Sebastian Eustermann / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: In mitosis, the augmin complex binds to spindle microtubules to recruit the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), the principal microtubule nucleator, for the formation of branched microtubules. Our ...In mitosis, the augmin complex binds to spindle microtubules to recruit the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), the principal microtubule nucleator, for the formation of branched microtubules. Our understanding of augmin-mediated microtubule branching is hampered by the lack of structural information on the augmin complex. Here, we elucidate the molecular architecture and conformational plasticity of the augmin complex using an integrative structural biology approach. The elongated structure of the augmin complex is characterised by extensive coiled-coil segments and comprises two structural elements with distinct but complementary functions in γ-TuRC and microtubule binding, linked by a flexible hinge. The augmin complex is recruited to microtubules via a composite microtubule binding site comprising a positively charged unordered extension and two calponin homology domains. Our study provides the structural basis for augmin function in branched microtubule formation, decisively fostering our understanding of spindle formation in mitosis.
履歴
登録2022年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年10月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / em_software / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_mon_prot_cis
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
解説: Model completeness
詳細: Removing parts of the model not covered by corresponding EM map.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: HAUS augmin-like complex subunit 1
C: HAUS augmin-like complex subunit 3
D: HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog
E: HAUS augmin-like complex subunit 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,4114
ポリマ－219,4114
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 1 / LOC495502 protein


分子量: 32684.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC495502
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q3B8L5
#2: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 3


分子量: 68112.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: haus3
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q6DCY9
#3: タンパク質 HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog / MGC115689 protein


分子量: 41256.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: haus4.L, haus4, MGC115689
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q4V7I1
#4: タンパク質 HAUS augmin-like complex subunit 5


分子量: 77357.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: haus5.L
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: A0A1L8FPI2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Augmin TIII subcomplex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.218 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 69 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12615
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.9画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimera1.13モデルフィッティング
9cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.2分類
12cryoSPARC3.2３次元再構成
13NAMD2.14モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1060446
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 82776 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 5 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.03515572
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d3.43620931
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.3489811
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.22353
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0242717

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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