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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ap8 | ||||||
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タイトル | Peripheral stalk of Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / mitochondria | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 kinetoplast / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial membrane ...kinetoplast / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial membrane / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
データ登録者 | Muehleip, A. / Gahura, O. / Zikova, A. / Amunts, A. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases. 著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts / 要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8ap8.cif.gz | 265.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8ap8.ent.gz | 211.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8ap8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8ap8_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8ap8_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8ap8_validation.xml.gz | 45.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8ap8_validation.cif.gz | 65.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/8ap8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/8ap8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 15561MC 8ap6C 8ap7C 8ap9C 8apaC 8apbC 8apcC 8apdC 8apeC 8apfC 8apgC 8aphC 8apjC 8apkC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28869.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q38AG1 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 17218.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q389Z3 |
#3: タンパク質 | 分子量: 27646.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: A0A3L6KRX7 |
#4: タンパク質 | 分子量: 13750.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q585K5 |
#5: タンパク質 | 分子量: 43379.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q57ZW9 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: Lister 427 |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K |
撮影 | 電子線照射量: 33 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 201210 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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