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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ap7 | ||||||
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タイトル | membrane region of the Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase dimer | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / mitochondria | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 kinetoplast / ATP biosynthetic process / nuclear lumen / ciliary plasm / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane / mitochondrion ...kinetoplast / ATP biosynthetic process / nuclear lumen / ciliary plasm / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Muehleip, A. / Gahura, O. / Zikova, A. / Amunts, A. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases. 著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts / 要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8ap7.cif.gz | 1.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8ap7.ent.gz | 1.3 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8ap7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8ap7_validation.pdf.gz | 3.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8ap7_full_validation.pdf.gz | 3.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8ap7_validation.xml.gz | 143 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8ap7_validation.cif.gz | 199.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/8ap7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/8ap7 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 15560MC 8ap6C 8ap8C 8ap9C 8apaC 8apbC 8apcC 8apdC 8apeC 8apfC 8apgC 8aphC 8apjC 8apkC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 15種, 30分子 AaCcDdEeFfIiJjKkLlMmNnOoPpQqRr
#1: タンパク質 | 分子量: 28708.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 参照: UniProt: P24499 #2: タンパク質 | 分子量: 13750.958 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 参照: UniProt: Q585K5 #3: タンパク質 | 分子量: 43379.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 参照: UniProt: Q57ZW9 #4: タンパク質 | 分子量: 46883.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q38CI8 #5: タンパク質 | 分子量: 17182.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57ZE2 #6: タンパク質 | 分子量: 12661.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57ZM4 #7: タンパク質 | 分子量: 20307.389 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: MHOM/CI/86/DAL972 / 参照: UniProt: D0A5R7 #8: タンパク質 | 分子量: 14531.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57VT0 #9: タンパク質 | 分子量: 10448.932 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q387J1 #10: タンパク質 | 分子量: 16092.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: MHOM/CI/86/DAL972 / 参照: UniProt: C9ZJA0 #11: タンパク質 | 分子量: 17929.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q582T1 #12: タンパク質 | 分子量: 11676.294 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57Z84 #13: タンパク質 | 分子量: 12325.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: MHOM/CI/86/DAL972 / 参照: UniProt: C9ZLR9 #14: タンパク質 | 分子量: 12293.796 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q583U4 #15: タンパク質 | 分子量: 7649.776 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: Lister427 |
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-糖 , 1種, 4分子
#17: 糖 | ChemComp-LMT / |
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-非ポリマー , 5種, 64分子
#16: 化合物 | ChemComp-CDL / #18: 化合物 | ChemComp-Q7G / #19: 化合物 | ChemComp-PEE / #20: 化合物 | ChemComp-PC1 / #21: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#15 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 株: Lister427 / Organelle: Mitochondrion |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K |
撮影 | 電子線照射量: 33 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19rc4_4035: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100605 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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