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- PDB-8ap7: membrane region of the Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ap7
タイトルmembrane region of the Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase dimer
要素
  • ATP synthase subunit a
  • ATPEG3
  • ATPEG4
  • ATPTB1
  • ATPTB11
  • ATPTB12
  • ATPTB6
  • subunit-8
  • subunit-b
  • subunit-d
  • subunit-e
  • subunit-f
  • subunit-g
  • subunit-i/j
  • subunit-k
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


kinetoplast / ATP biosynthetic process / nuclear lumen / ciliary plasm / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane / mitochondrion ...kinetoplast / ATP biosynthetic process / nuclear lumen / ciliary plasm / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transport / mitochondrial membrane / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CARDIOLIPIN / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / Chem-Q7G / T. brucei spp.-specific protein / Uncharacterized protein / Transmembrane protein / ATP synthase subunit a / Uncharacterized protein / Letm1 RBD domain-containing protein ...CARDIOLIPIN / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / Chem-Q7G / T. brucei spp.-specific protein / Uncharacterized protein / Transmembrane protein / ATP synthase subunit a / Uncharacterized protein / Letm1 RBD domain-containing protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Muehleip, A. / Gahura, O. / Zikova, A. / Amunts, A.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases.
著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies.
履歴
登録2022年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit a
C: subunit-8
D: subunit-d
E: ATPTB1
F: subunit-f
I: subunit-i/j
J: ATPTB6
K: subunit-k
L: subunit-e
M: subunit-g
N: ATPTB11
O: ATPTB12
P: subunit-b
Q: ATPEG3
R: ATPEG4
a: ATP synthase subunit a
c: subunit-8
d: subunit-d
e: ATPTB1
f: subunit-f
i: subunit-i/j
j: ATPTB6
k: subunit-k
l: subunit-e
m: subunit-g
n: ATPTB11
o: ATPTB12
p: subunit-b
q: ATPEG3
r: ATPEG4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)622,78174
ポリマ-571,64330
非ポリマー51,13844
43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area245750 Å2
ΔGint-1906 kcal/mol
Surface area164430 Å2

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要素

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タンパク質 , 15種, 30分子 AaCcDdEeFfIiJjKkLlMmNnOoPpQqRr

#1: タンパク質 ATP synthase subunit a / F-ATPase protein 6


分子量: 28708.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
参照: UniProt: P24499
#2: タンパク質 subunit-8


分子量: 13750.958 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
参照: UniProt: Q585K5
#3: タンパク質 subunit-d


分子量: 43379.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
参照: UniProt: Q57ZW9
#4: タンパク質 ATPTB1


分子量: 46883.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q38CI8
#5: タンパク質 subunit-f


分子量: 17182.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57ZE2
#6: タンパク質 subunit-i/j


分子量: 12661.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57ZM4
#7: タンパク質 ATPTB6


分子量: 20307.389 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: MHOM/CI/86/DAL972 / 参照: UniProt: D0A5R7
#8: タンパク質 subunit-k


分子量: 14531.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57VT0
#9: タンパク質 subunit-e


分子量: 10448.932 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q387J1
#10: タンパク質 subunit-g


分子量: 16092.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: MHOM/CI/86/DAL972 / 参照: UniProt: C9ZJA0
#11: タンパク質 ATPTB11


分子量: 17929.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q582T1
#12: タンパク質 ATPTB12


分子量: 11676.294 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q57Z84
#13: タンパク質 subunit-b


分子量: 12325.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: MHOM/CI/86/DAL972 / 参照: UniProt: C9ZLR9
#14: タンパク質 ATPEG3


分子量: 12293.796 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q583U4
#15: タンパク質 ATPEG4


分子量: 7649.776 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: Lister427

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, 1種, 4分子

#17: 糖
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 5種, 64分子

#16: 化合物...
ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / : C81H156O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#18: 化合物
ChemComp-Q7G / 2-{[(4-O-alpha-D-glucopyranosyl-alpha-D-glucopyranosyl)oxy]methyl}-4-{[(3beta,9beta,14beta,17beta,25R)-spirost-5-en-3-yl]oxy}butyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-alpha-D-glucopyranoside


分子量: 1165.315 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C56H92O25
#19: 化合物
ChemComp-PEE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE


分子量: 744.034 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C41H78NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: DOPE, リン脂質*YM
#20: 化合物
ChemComp-PC1 / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 3-SN-PHOSPHATIDYLCHOLINE


分子量: 790.145 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C44H88NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#21: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#15 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
: Lister427 / Organelle: Mitochondrion
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影電子線照射量: 33 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19rc4_4035: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100605 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00438912
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.45352063
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.29715490
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0355104
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0046210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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