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- PDB-8akr: 200 A SynPspA rod after incubation with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8akr
タイトル200 A SynPspA rod after incubation with ATP
要素Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Nucleotide binding / Helical assembly / ESCRT-III fold / Membrane remodeling
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Junglas, B. / Hudina, E. / Schoennenbeck, P. / Ritter, I. / Santiago-Schuebel, B. / Huesgen, P. / Sachse, C.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Union (EU)European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural plasticity of bacterial ESCRT-III protein PspA in higher-order assemblies.
著者: Benedikt Junglas / Esther Hudina / Philipp Schönnenbeck / Ilona Ritter / Anja Heddier / Beatrix Santiago-Schübel / Pitter F Huesgen / Dirk Schneider / Carsten Sachse /
要旨: Eukaryotic members of the endosome sorting complex required for transport-III (ESCRT-III) family have been shown to form diverse higher-order assemblies. The bacterial phage shock protein A (PspA) ...Eukaryotic members of the endosome sorting complex required for transport-III (ESCRT-III) family have been shown to form diverse higher-order assemblies. The bacterial phage shock protein A (PspA) has been identified as a member of the ESCRT-III superfamily, and PspA homo-oligomerizes to form rod-shaped assemblies. As observed for eukaryotic ESCRT-III, PspA forms tubular assemblies of varying diameters. Using electron cryo-electron microscopy, we determined 61 Synechocystis PspA structures and observed in molecular detail how the structural plasticity of PspA rods is mediated by conformational changes at three hinge regions in the monomer and by the fixed and changing molecular contacts between protomers. Moreover, we reduced and increased the structural plasticity of PspA rods by removing the loop connecting helices α3/α4 and the addition of nucleotides, respectively. Based on our analysis of PspA-mediated membrane remodeling, we suggest that the observed mode of structural plasticity is a prerequisite for the biological function of ESCRT-III members.
履歴
登録2022年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
A: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
B: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
C: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
D: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
E: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
F: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
G: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
I: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
J: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
K: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
L: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
M: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
N: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
O: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
P: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
Q: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
R: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
S: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
T: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
U: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
V: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
W: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
X: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
Y: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
Z: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
a: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
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w: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
x: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
y: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
z: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
0: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
1: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
2: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
3: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
4: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
5: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
6: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
7: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,711,498120
ポリマ－1,685,86560
非ポリマー25,63260
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area345860 Å2
ΔGint-2166 kcal/mol
Surface area644680 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
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NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Auth seq-ID: 22 - 217 / Label seq-ID: 45 - 240

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
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要素

#1: タンパク質 ...
Chloroplast membrane-associated 30 kD protein


分子量: 28097.758 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: im30 / プラスミド: pET50del
詳細 (発現宿主): Based on pET50b(+) with deletion of NusA tag
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P74717
#2: 化合物...
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Phage shock protein A (PspA) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 97.5 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / プラスミド: pET50del
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 58 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 34.4 ° / 軸方向距離/サブユニット: 5.75 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 64979 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 81.03 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001695640
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.3896128400
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.023814160
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00317160
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.689738280
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
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ens_1d_11RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.50637418201E-10
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ens_1d_49RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.30166279236E-10
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ens_1d_52RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints6.36165416351E-10
ens_1d_53RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.33408667027E-13
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ens_1d_55RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints5.75433591231E-13
ens_1d_56RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.08634429973E-13
ens_1d_57RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.63938266631E-13
ens_1d_58RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.37147422897E-12
ens_1d_59RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.6614851733E-13
ens_1d_60RELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.96117286047E-10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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