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万見
- PDB-8aag: H1-bound palindromic nucleosome, state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8aag
タイトルH1-bound palindromic nucleosome, state 1
要素
  • (DNA/RNA (185- ...) x 2
  • Histone H1.0-B
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION / linker histone H1 / nucleosome
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome condensation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...chromosome condensation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4 ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA/RNA hybrid / DNA/RNA hybrid (> 10) / DNA/RNA hybrid (> 100) / Histone H1.0-B / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Alegrio Louro, J. / Beinsteiner, B. / Cheng, T.C. / Patel, A.K.M. / Boopathi, R. / Angelov, D. / Hamiche, A. / Bednar, J. / Kale, S. / Dimitrov, S. / Klaholz, B.
資金援助 フランス, European Union, 8件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI) フランス
Instruct-ERIC Center (Strasbourg Centre) フランス
Foundation for Medical Research (France) フランス
Institut National du Cancer (inCA)
European Regional Development FundepiRNA - (Region Grand Est; Competitivite Alsace 2014-2020)European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)EMBO IG 5056European Union
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Nucleosome dyad determines the H1 C-terminus collapse on distinct DNA arms.
著者: Jaime Alegrio Louro / Ramachandran Boopathi / Brice Beinsteiner / Abdul Kareem Mohideen Patel / Tat Cheung Cheng / Dimitar Angelov / Ali Hamiche / Jan Bendar / Seyit Kale / Bruno P Klaholz / Stefan Dimitrov /
要旨: Nucleosomes are symmetric structures. However, binding of linker histones generates an inherently asymmetric H1-nucleosome complex, and whether this asymmetry is transmitted to the overall nucleosome ...Nucleosomes are symmetric structures. However, binding of linker histones generates an inherently asymmetric H1-nucleosome complex, and whether this asymmetry is transmitted to the overall nucleosome structure, and therefore also to chromatin, is unclear. Efforts to investigate potential asymmetry due to H1s have been hampered by the DNA sequence, which naturally differs in each gyre. To overcome this issue, we designed and analyzed by cryo-EM a nucleosome reconstituted with a palindromic (601L) 197-bp DNA. As in the non-palindromic 601 sequence, H1 restricts linker DNA flexibility but reveals partial asymmetrical unwrapping. However, in contrast to the non-palindromic nucleosome, in the palindromic nucleosome H1 CTD collapses to the proximal linker. Molecular dynamics simulations show that this could be dictated by a slightly tilted orientation of the globular domain (GD) of H1, which could be linked to the DNA sequence of the nucleosome dyad.
履歴
登録2022年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32024年7月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA/RNA (185-MER)
J: DNA/RNA (185-MER)
Z: Histone H1.0-B
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,69211
ポリマ－252,69211
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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DNA/RNA (185- ... , 2種, 2分子 IJ

#1: DNA/RNAハイブリッド DNA/RNA (185-MER)


分子量: 61553.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#2: DNA/RNAハイブリッド DNA/RNA (185-MER)


分子量: 61343.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)

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タンパク質 , 5種, 9分子 ZAEBFCGDH

#3: タンパク質 Histone H1.0-B / H1-SA / H1D / Histone H1(0)-2 / Histone H5A / XlH5A


分子量: 21129.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: h1f0-b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P22844
#4: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#5: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#6: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The model and sample sequence do not match the experimental sequence / taxonomy because a previously published model (pdb 5nl0) from different organism was utilized. Experimental sequence - ...詳細: The model and sample sequence do not match the experimental sequence / taxonomy because a previously published model (pdb 5nl0) from different organism was utilized. Experimental sequence - MSGRGKQGGKARAKAKTRSSRAGLQFPVGRVHRLLRKGNYAERVGAGAPVYLAAVLEYLT AEILELAGNAARDNKKTRIIPRHLQLAIRNDEELNKLLGKVTIAQGGVLPNIQAVLLPKK TESHHKAKGK
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#7: タンパク質 Histone H2B type 1-C/E/F/G/I


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The model and sample sequence do not match the experimental sequence / taxonomy because a previously published model (pdb 5nl0) from different organism was utilized. Experimental sequence - ...詳細: The model and sample sequence do not match the experimental sequence / taxonomy because a previously published model (pdb 5nl0) from different organism was utilized. Experimental sequence - MPEPAKSAPAPKKGSKKAVTKAQKKDGKKRKRSRKESYSVYVYKVLKQVHPDTGISSKAM GIMNSFVNDIFERIAGEASRLAHYNKRSTITSREIQTAVRLLLPGELAKHAVSEGTKAVT KYTSSK
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1H1-bound palindromic nucleosome, state 1COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Human core histone octamerCOMPLEX#4-#71RECOMBINANT
3Linker histoneCOMPLEX#31RECOMBINANT
4Palindromic DNACOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.27 MDaNO
220.15 MDaNO
330.021 MDaNO
410.12 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
54synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
32Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
43Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
54synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.6
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
15 mMTris-HClNH2C(CH2OH)3HCl1
210 mMSodium chlorideNaCl1
30.25 mMEDTAC10H16N2O81
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影

Imaging-ID: 1 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)実像数
110493999
25.540.74891
電子光学装置位相板: VOLTA PHASE PLATE

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.1_3865: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
5RELION3CTF補正
8UCSF Chimera1.13モデルフィッティングRigid body
9Graphite Life ExplorerモデルフィッティングDe novo DNA modelling
13RELION3分類
14RELION3３次元再構成
15PHENIX1.18モデル精密化Each chain as a rigid body and secondary structure constraints
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 10 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6284 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5NL0

5nl0


Accession code: 5NL0 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00715185
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.84922093
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d32.6666288
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462511
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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