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万見
- PDB-7ztc: Non-muscle F-actin decorated with non-muscle tropomyosin 1.6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ztc
タイトルNon-muscle F-actin decorated with non-muscle tropomyosin 1.6
要素
  • Non-muscle tropomyosin 1.6
  • actin, cytoplasmic 1
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / actin / tropomyosin / non-muscle / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Selvaraj, M. / Kokate, S. / Kogan, K. / Kotila, T. / Kremneva, E. / Lappalainen, P. / Huiskonen, J.T.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Academy of Finland302161 フィンランド
Sigrid Juselius Foundation4708344 フィンランド
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023
タイトル: Structural basis underlying specific biochemical activities of non-muscle tropomyosin isoforms.
著者: Muniyandi Selvaraj / Shrikant B Kokate / Gabriella Reggiano / Konstantin Kogan / Tommi Kotila / Elena Kremneva / Frank DiMaio / Pekka Lappalainen / Juha T Huiskonen /
要旨: The actin cytoskeleton is critical for cell migration, morphogenesis, endocytosis, organelle dynamics, and cytokinesis. To support diverse cellular processes, actin filaments form a variety of ...The actin cytoskeleton is critical for cell migration, morphogenesis, endocytosis, organelle dynamics, and cytokinesis. To support diverse cellular processes, actin filaments form a variety of structures with specific architectures and dynamic properties. Key proteins specifying actin filaments are tropomyosins. Non-muscle cells express several functionally non-redundant tropomyosin isoforms, which differentially control the interactions of other proteins, including myosins and ADF/cofilin, with actin filaments. However, the underlying molecular mechanisms have remained elusive. By determining the cryogenic electron microscopy structures of actin filaments decorated by two functionally distinct non-muscle tropomyosin isoforms, Tpm1.6 and Tpm3.2, we reveal that actin filament conformation remains unaffected upon binding. However, Tpm1.6 and Tpm3.2 follow different paths along the actin filament major groove, providing an explanation for their incapability to co-polymerize on actin filaments. We also elucidate the molecular basis underlying specific roles of Tpm1.6 and Tpm3.2 in myosin II activation and protecting actin filaments from ADF/cofilin-catalyzed severing.
履歴
登録2022年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year
改定 1.22024年7月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: actin, cytoplasmic 1
B: actin, cytoplasmic 1
C: actin, cytoplasmic 1
D: actin, cytoplasmic 1
E: actin, cytoplasmic 1
F: actin, cytoplasmic 1
G: actin, cytoplasmic 1
H: actin, cytoplasmic 1
W: Non-muscle tropomyosin 1.6
X: Non-muscle tropomyosin 1.6
Y: Non-muscle tropomyosin 1.6
Z: Non-muscle tropomyosin 1.6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)383,70820
ポリマ－380,29012
非ポリマー3,4188
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, co-sedimentation assay
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area31760 Å2
ΔGint-239 kcal/mol
Surface area147440 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
actin, cytoplasmic 1


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Platelets / 参照: UniProt: A0A6I9HGD1
#2: タンパク質
Non-muscle tropomyosin 1.6


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Non-muscle F-actin decorated with non-muscle tropomyosin 1.6COMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2Beta actin (non-muscle)ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#11NATURAL
3Non-muscle tropomyosin 1.6ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Escherichia coli (大腸菌)562BL21-DE3
32Escherichia coli (大腸菌)562BL21-DE3
43Escherichia coli (大腸菌)562BL21-DE3
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影平均露光時間: 45 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 1700

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19rc6_4061: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7ISOLDEモデルフィッティング
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.5 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 79298 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
15JLF

5jlf

15JLF1PDBexperimental model
23J8A

3j8a

13J8A2PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00426160
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.84335608
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.2889256
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.054084
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.014600

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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