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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zmd | ||||||
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タイトル | Ketosynthase domain of module 3 from Brevibacillus Brevis orphan BGC11 | ||||||
要素 | Putative polyketide synthase | ||||||
キーワード | BIOSYNTHETIC PROTEIN / Ketosynthase / polyketide synthase / thiolase fold / Claisen Condensation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å | ||||||
データ登録者 | Tittes, Y.U. / Herbst, D.A. / Jakob, R.P. / Maier, T. | ||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: The structure of a polyketide synthase bimodule core. 著者: Yves U Tittes / Dominik A Herbst / Solène F X Martin / Hugo Munoz-Hernandez / Roman P Jakob / Timm Maier / 要旨: Polyketide synthases (PKSs) are predominantly microbial biosynthetic enzymes. They assemble highly potent bioactive natural products from simple carboxylic acid precursors. The most versatile ...Polyketide synthases (PKSs) are predominantly microbial biosynthetic enzymes. They assemble highly potent bioactive natural products from simple carboxylic acid precursors. The most versatile families of PKSs are organized as assembly lines of functional modules. Each module performs one round of precursor extension and optional modification, followed by directed transfer of the intermediate to the next module. While enzymatic domains and even modules of PKSs are well understood, the higher-order modular architecture of PKS assembly lines remains elusive. Here, we visualize a PKS bimodule core using cryo-electron microscopy and resolve a two-dimensional meshwork of the bimodule core formed by homotypic interactions between modules. The sheet-like organization provides the framework for efficient substrate transfer and for sequestration of trans-acting enzymes required for polyketide production. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7zmd.cif.gz | 518.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7zmd.ent.gz | 383.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7zmd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7zmd_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7zmd_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7zmd_validation.xml.gz | 42.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7zmd_validation.cif.gz | 61.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zm/7zmd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zm/7zmd | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 14795MC 7zm9C 7zmaC 7zmcC 7zmfC 7zskC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 187424.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア) 株: 47 / JCM 6285 / NBRC 100599 / 遺伝子: BBR47_39880 / 細胞株 (発現宿主): Sf21 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: C0ZGQ6 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Ketosynthase domain 3 of Brevibacillus Brevis BGC 11 タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.16 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 株: SF21 |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.18 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon |
急速凍結 | 装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 293 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 67 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 182315 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 32.28 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | タイプ: NCS constraints / Rms dev position: 0.000699377911309 Å |