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- PDB-7zma: Ketosynthase domain of module 4 from Brevibacillus Brevis orphan BGC11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zma
タイトルKetosynthase domain of module 4 from Brevibacillus Brevis orphan BGC11
要素Putative polyketide synthase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Ketosynthase / polyketide synthase / thiolase fold / Claisen Condensation
機能・相同性
機能・相同性情報


DIM/DIP cell wall layer assembly / secondary metabolite biosynthetic process / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain ...: / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / PKS_DH / Polyketide synthase, dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / PKS_KR / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative polyketide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Tittes, Y.U. / Herbst, D.A. / Jakob, R.P. / Maier, T.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation179323, 159696, 177084 スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: The structure of a polyketide synthase bimodule core.
著者: Yves U Tittes / Dominik A Herbst / Solène F X Martin / Hugo Munoz-Hernandez / Roman P Jakob / Timm Maier /
要旨: Polyketide synthases (PKSs) are predominantly microbial biosynthetic enzymes. They assemble highly potent bioactive natural products from simple carboxylic acid precursors. The most versatile ...Polyketide synthases (PKSs) are predominantly microbial biosynthetic enzymes. They assemble highly potent bioactive natural products from simple carboxylic acid precursors. The most versatile families of PKSs are organized as assembly lines of functional modules. Each module performs one round of precursor extension and optional modification, followed by directed transfer of the intermediate to the next module. While enzymatic domains and even modules of PKSs are well understood, the higher-order modular architecture of PKS assembly lines remains elusive. Here, we visualize a PKS bimodule core using cryo-electron microscopy and resolve a two-dimensional meshwork of the bimodule core formed by homotypic interactions between modules. The sheet-like organization provides the framework for efficient substrate transfer and for sequestration of trans-acting enzymes required for polyketide production.
履歴
登録2022年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative polyketide synthase
B: Putative polyketide synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)374,8502
ポリマ－374,8502
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ASPLEUA1 - 607
d_21ens_1ASPLEUB1 - 607

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要素

#1: タンパク質 Putative polyketide synthase


分子量: 187424.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア)
株: 47 / JCM 6285 / NBRC 100599 / 遺伝子: BBR47_39880
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: C0ZGQ6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ketosynthase domain 4 of Brevibacillus Brevis BGC 11
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.16 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Brevibacillus brevis NBRC 100599 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: SF21
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.18 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 67 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19_4092精密化
PHENIX1.19_4092精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2FOCUS画像取得
4cryoSPARCCTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 171149 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00349696
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.868813116
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.17491408
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00431714
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.49311332
Refine LS restraints NCSタイプ: NCS constraints / Rms dev position: 0.00070270488849 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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