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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zj2 | ||||||
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タイトル | Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein | ||||||
![]() | Isoform A1-A of Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 | ||||||
![]() | NUCLEAR PROTEIN / Amyloidosis / Misfolding disease / Inflammation / Prion / Protein fibril | ||||||
機能・相同性 | ![]() cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å | ||||||
![]() | Sharma, K. / Banerjee, S. / Schmidt, M. / Faendrich, M. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM Structure of the Full-length hnRNPA1 Amyloid Fibril. 著者: Kartikay Sharma / Sambhasan Banerjee / Dilan Savran / Cedric Rajes / Sebastian Wiese / Amandeep Girdhar / Nadine Schwierz / Christopher Lee / James Shorter / Matthias Schmidt / Lin Guo / Marcus Fändrich / ![]() ![]() 要旨: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 (hnRNPA1) is a multifunctional RNA-binding protein that is associated with neurodegenerative diseases, such as amyotrophic lateral sclerosis and multisystem ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 (hnRNPA1) is a multifunctional RNA-binding protein that is associated with neurodegenerative diseases, such as amyotrophic lateral sclerosis and multisystem proteinopathy. In this study, we have used cryo-electron microscopy to investigate the three-dimensional structure of amyloid fibrils from full-length hnRNPA1 protein. We find that the fibril core is formed by a 45-residue segment of the prion-like low-complexity domain of the protein, whereas the remaining parts of the protein (275 residues) form a fuzzy coat around the fibril core. The fibril consists of two fibril protein stacks that are arranged into a pseudo-2 screw symmetry. The ordered core harbors several of the positions that are known to be affected by disease-associated mutations, but does not encompass the most aggregation-prone segments of the protein. These data indicate that the structures of amyloid fibrils from full-length proteins may be more complex than anticipated by current theories on protein misfolding. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 127.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 79.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14739MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34246.227 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein タイプ: COMPLEX / 詳細: In vitro full-length hnRNPA1 amyloid fibril / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 42.64 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 2624 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 179.05 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.37 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 184301 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54408 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7BX7 Accession code: 7BX7 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |