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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zdj | ||||||
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タイトル | Complex I from Ovis aries at pH5.5, Open state | ||||||
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![]() | PROTON TRANSPORT / Complex I / respiration / NADH / proton pump / mitochondria / iron-sulphur cluster / oxidoreductase / membrane protein / Quinone | ||||||
機能・相同性 | ![]() myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / positive regulation of macrophage chemotaxis / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / apoptotic mitochondrial changes / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone ...myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / positive regulation of macrophage chemotaxis / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / apoptotic mitochondrial changes / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / ubiquinone binding / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / acyl binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / acyl carrier activity / positive regulation of myoblast differentiation / quinone binding / electron transport coupled proton transport / positive regulation of lamellipodium assembly / ATP synthesis coupled electron transport / ATP metabolic process / respiratory electron transport chain / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / electron transport chain / transcription coregulator activity / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / circadian rhythm / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / membrane => GO:0016020 / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å | ||||||
![]() | Petrova, O. / Sazanov, L. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: A universal coupling mechanism of respiratory complex I. 著者: Vladyslav Kravchuk / Olga Petrova / Domen Kampjut / Anna Wojciechowska-Bason / Zara Breese / Leonid Sazanov / ![]() ![]() ![]() 要旨: Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone ...Complex I is the first enzyme in the respiratory chain, which is responsible for energy production in mitochondria and bacteria. Complex I couples the transfer of two electrons from NADH to quinone and the translocation of four protons across the membrane, but the coupling mechanism remains contentious. Here we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli complex I (EcCI) in different redox states, including catalytic turnover. EcCI exists mostly in the open state, in which the quinone cavity is exposed to the cytosol, allowing access for water molecules, which enable quinone movements. Unlike the mammalian paralogues, EcCI can convert to the closed state only during turnover, showing that closed and open states are genuine turnover intermediates. The open-to-closed transition results in the tightly engulfed quinone cavity being connected to the central axis of the membrane arm, a source of substrate protons. Consistently, the proportion of the closed state increases with increasing pH. We propose a detailed but straightforward and robust mechanism comprising a 'domino effect' series of proton transfers and electrostatic interactions: the forward wave ('dominoes stacking') primes the pump, and the reverse wave ('dominoes falling') results in the ejection of all pumped protons from the distal subunit NuoL. This mechanism explains why protons exit exclusively from the NuoL subunit and is supported by our mutagenesis data. We contend that this is a universal coupling mechanism of complex I and related enzymes. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 185.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 295.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14651MC ![]() 7p61C ![]() 7p62C ![]() 7p63C ![]() 7p64C ![]() 7p69C ![]() 7p7cC ![]() 7p7eC ![]() 7p7jC ![]() 7p7kC ![]() 7p7lC ![]() 7p7mC ![]() 7z7rC ![]() 7z7sC ![]() 7z7tC ![]() 7z7vC ![]() 7z80C ![]() 7z83C ![]() 7z84C ![]() 7zc5C ![]() 7zciC ![]() 7zd6C ![]() 7zdhC ![]() 7zdmC ![]() 7zdpC ![]() 7zebC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
-タンパク質 , 18種, 19分子 4VWXjZmnstuwz3569fg
#1: タンパク質 | 分子量: 52661.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
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#9: タンパク質 | 分子量: 14652.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
#10: タンパク質 | 分子量: 16317.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
#11: タンパク質 | 分子量: 17608.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #13: タンパク質 | | 分子量: 20526.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #16: タンパク質 | | 分子量: 8869.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #17: タンパク質 | | 分子量: 8958.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #22: タンパク質 | | 分子量: 14963.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #23: タンパク質 | | 分子量: 21517.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #24: タンパク質 | | 分子量: 7898.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #26: タンパク質 | | 分子量: 11998.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #29: タンパク質 | | 分子量: 8211.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #32: タンパク質 | | 分子量: 75520.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #33: タンパク質 | | 分子量: 24381.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #34: タンパク質 | | 分子量: 17860.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #35: タンパク質 | | 分子量: 20219.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #41: タンパク質 | | 分子量: 13028.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #42: タンパク質 | | 分子量: 13767.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 7種, 7分子 AHJKLMN
#2: タンパク質 | 分子量: 13106.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O78753, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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#3: タンパク質 | 分子量: 35884.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O78747, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#4: タンパク質 | 分子量: 19126.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O78757, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#5: タンパク質 | 分子量: 10868.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O78754, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#6: タンパク質 | 分子量: 68438.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O78756, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#7: タンパク質 | 分子量: 52086.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O78755, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#8: タンパク質 | 分子量: 39149.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O78748, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
-NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 ... , 7種, 7分子 Ykoqvei
#12: タンパク質 | 分子量: 20008.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#14: タンパク質 | 分子量: 36883.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 14231.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 16766.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#25: タンパク質 | 分子量: 18521.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#40: タンパク質 | 分子量: 9841.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#44: タンパク質 | 分子量: 17115.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ... , 3種, 3分子 lbc
#15: タンパク質 | 分子量: 12474.397 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#37: タンパク質 | 分子量: 10513.649 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#38: タンパク質 | 分子量: 14559.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-NADH:ubiquinone oxidoreductase subunit ... , 2種, 2分子 pd
#19: タンパク質 | 分子量: 14975.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#39: タンパク質 | 分子量: 43025.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Mitochondrial complex I, ... , 2種, 2分子 rh
#21: タンパク質 | 分子量: 15565.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#43: タンパク質 | 分子量: 12701.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 xya
#27: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5808.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#28: タンパク質・ペプチド | 分子量: 6146.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#36: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5263.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein ... , 2種, 2分子 12
#30: タンパク質 | 分子量: 47186.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A835ZPN7, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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#31: タンパク質 | 分子量: 23598.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 9種, 16分子 ![](data/chem/img/ZMP.gif)
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#45: 化合物 | #46: 化合物 | ChemComp-MYR / | #47: 化合物 | ChemComp-SF4 / #48: 化合物 | ChemComp-FMN / | #49: 化合物 | ChemComp-NAI / | #50: 化合物 | #51: 化合物 | ChemComp-K / | #52: 化合物 | ChemComp-ZN / | #53: 化合物 | ChemComp-NDP / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Complex I from Ovis aries at pH5.5, Open state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#44 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 1 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 5.5 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 120000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 3.3 sec. / 電子線照射量: 90 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_4092: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 97548 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6ZKE | ||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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