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万見
- PDB-7z19: E. coli C-P lyase bound to a single PhnK ABC domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z19
タイトルE. coli C-P lyase bound to a single PhnK ABC domain
要素
  • (Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit ...) x 3
  • Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
  • Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK
キーワードTRANSFERASE / protein complex / ABC / hydrolase / lyase / carbon phosphorus
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport ...alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / lyase activity / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphonate C-P lyase system, PhnK / Phosphonate metabolism protein PhnI / Phosphonate metabolism PhnG / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnI) / Phosphonate metabolism protein PhnJ / Phosphonate metabolism protein PhnG / Bacterial phosphonate metabolism, PhnH / PhnH-like superfamily / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnH) ...Phosphonate C-P lyase system, PhnK / Phosphonate metabolism protein PhnI / Phosphonate metabolism PhnG / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnI) / Phosphonate metabolism protein PhnJ / Phosphonate metabolism protein PhnG / Bacterial phosphonate metabolism, PhnH / PhnH-like superfamily / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnH) / Oligopeptide/dipeptide ABC transporter, C-terminal / Oligopeptide/dipeptide transporter, C-terminal region / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Amstrup, S.K. / Sofos, N. / Karlsen, J.L. / Skjerning, R.B. / Boesen, T. / Enghild, J.J. / Hove-Jensen, B. / Brodersen, D.E.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0030646 デンマーク
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase.
著者: Søren K Amstrup / Sui Ching Ong / Nicholas Sofos / Jesper L Karlsen / Ragnhild B Skjerning / Thomas Boesen / Jan J Enghild / Bjarne Hove-Jensen / Ditlev E Brodersen /
要旨: In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part ...In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part of a complex, multi-step pathway, the PhnJ subunit was shown to cleave the C-P bond via a radical mechanism, however, the details of the reaction could not immediately be reconciled with the crystal structure of a 220 kDa PhnGHIJ C-P lyase core complex, leaving a significant gap in our understanding of phosphonate breakdown in bacteria. Here, we show using single-particle cryogenic electron microscopy that PhnJ mediates binding of a double dimer of the ATP-binding cassette proteins, PhnK and PhnL, to the core complex. ATP hydrolysis induces drastic structural remodelling leading to opening of the core complex and reconfiguration of a metal-binding and putative active site located at the interface between the PhnI and PhnJ subunits.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase
著者: Amstrup, S.K. / Sofos, N. / Karlsen, J.L. / Skjerning, R.B. / Boesen, T. / Enghild, J.J. / Hove-Jensen, B. / Brodersen, D.E.
履歴
登録2022年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年3月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_imaging / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min
改定 1.32024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG
B: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH
C: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI
D: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
E: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG
F: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH
G: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI
H: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
I: Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,99115
ポリマ－245,5399
非ポリマー4526
水8,593477
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, negative stain, gel filtration, Elution volume fits complex size
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit ... , 3種, 6分子 AEBFCG

#1: タンパク質 Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnG / RPnTP synthase subunit PhnG


分子量: 16560.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: pBW120 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: phnG, b4101, JW4062 / プラスミド: pHO575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HO2735
参照: UniProt: P16685, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase
#2: タンパク質 Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH / RPnTP synthase subunit PhnH


分子量: 21074.271 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: pBW120 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: phnH, b4100, JW4061 / プラスミド: pHO575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HO2735
参照: UniProt: P16686, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase
#3: タンパク質 Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnI / RPnTP synthase subunit PhnI / Ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase nucleosidase subunit


分子量: 38922.707 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: phnI, b4099, JW4060 / プラスミド: pHO575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HO2735
参照: UniProt: P16687, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase

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タンパク質 , 2種, 3分子 DHI

#4: タンパク質 Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase / PRPn C-P lyase


分子量: 31879.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: phnJ, b4098, JW4059 / プラスミド: pHO575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HO2735
参照: UniProt: P16688, alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase
#5: タンパク質 Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK


分子量: 28665.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: phnK, b4097, JW5727 / プラスミド: pHO575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HO2735 / 参照: UniProt: P16678

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非ポリマー , 3種, 483分子

#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 477 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. coli C-P lyase bound to a single PhnK ABC domain / タイプ: COMPLEX
詳細: Complex of Phn(GHIJ)2K with a single PhnK subunit bound to the PhnGHIJ core complex
Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.252 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: Cytoplasm
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: HO2735 / プラスミド: pHO575
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mM(4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid)HEPES/NaOH1
2125 mMsodium chlorideNaCl1
35 mMbeta mercaptoethanolBME1
試料濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Sample was monodisperse.
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K / 詳細: Blotting for 6-9 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 135000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 17088
詳細: Images were collected in movie-mode with 0.2 seconds per frame with a total of 40 frames
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3粒子像選択
2SerialEM画像取得
4RELION3.1CTF補正
9RELION3.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.1分類3D variability
12cryoSPARC3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 20000000 / 詳細: LoG picker from relion.py
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 50323 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 54.2 / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 4XB6

4xb6


Accession code: 4XB6 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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