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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7z0t | ||||||
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タイトル | Structure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (aerobic preparation, composite structure) | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / FHL / group-4 membrane bound hydrogenase / [NiFe] hydrogenase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / : / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding ...formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / : / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration / cellular respiration / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / nickel cation binding / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / aerobic respiration / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
データ登録者 | Steinhilper, R. / Murphy, B.J. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Structure of the membrane-bound formate hydrogenlyase complex from Escherichia coli. 著者: Ralf Steinhilper / Gabriele Höff / Johann Heider / Bonnie J Murphy / 要旨: The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase ...The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase to proton reduction at a [NiFe] hydrogenase. It is of intense interest due to its ability to efficiently produce H during fermentation, its reversibility, allowing H-dependent CO reduction, and its evolutionary link to respiratory complex I. FHL has been studied for over a century, but its atomic structure remains unknown. Here we report cryo-EM structures of FHL in its aerobically and anaerobically isolated forms at resolutions reaching 2.6 Å. This includes well-resolved density for conserved loops linking the soluble and membrane arms believed to be essential in coupling enzymatic turnover to ion translocation across the membrane in the complex I superfamily. We evaluate possible structural determinants of the bias toward hydrogen production over its oxidation and describe an unpredicted metal-binding site near the interface of FdhF and HycF subunits that may play a role in redox-dependent regulation of FdhF interaction with the complex. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7z0t.cif.gz | 471.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7z0t.ent.gz | 376.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7z0t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7z0t_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7z0t_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7z0t_validation.xml.gz | 75.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7z0t_validation.cif.gz | 115.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/7z0t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/7z0t | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 14430MC 7z0sC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Formate hydrogenlyase subunit ... , 6種, 6分子 CEBGFD
#1: タンパク質 | 分子量: 64121.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16429 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 66589.859 Da / 分子数: 1 / Mutation: internal deca-His-Gly-Ser sequence after Gly83 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16431 |
#3: タンパク質 | 分子量: 21899.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P0AAK1 |
#4: タンパク質 | 分子量: 28033.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16433 |
#5: タンパク質 | 分子量: 20336.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16432 |
#6: タンパク質 | 分子量: 33049.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16430 |
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#7: タンパク質 | 分子量: 79465.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 参照: UniProt: P07658, formate dehydrogenase (hydrogenase) |
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-非ポリマー , 6種, 14分子
#8: 化合物 | ChemComp-NI / | ||||||
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#9: 化合物 | ChemComp-FCO / | ||||||
#10: 化合物 | ChemComp-SF4 / #11: 化合物 | ChemComp-FE / | #12: 化合物 | #13: 化合物 | ChemComp-6MO / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-2/1 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 72 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 90459 詳細: This is a composite map. The maps that constitute this composite map have resolutions between 3.0 and 3.4 A. These have all been determined by FSC 0.143 cut-off. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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