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万見
- PDB-7yon: Complex structure of Neuropeptide Y Y2 receptor in complex with P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yon
タイトルComplex structure of Neuropeptide Y Y2 receptor in complex with PYY(3-36) and Gi
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • Neuropeptide Y receptor type 2
  • Peptide YY(3-36)
  • single-chain antibody Fv fragment (scFv16)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / NPY / GPCR / G-protein / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide YY receptor activity / neuropeptide Y receptor activity / neuropeptide Y receptor binding / intestinal epithelial cell differentiation / cardiac left ventricle morphogenesis / neuropeptide hormone activity / non-motile cilium / feeding behavior / outflow tract morphogenesis / neuropeptide signaling pathway ...peptide YY receptor activity / neuropeptide Y receptor activity / neuropeptide Y receptor binding / intestinal epithelial cell differentiation / cardiac left ventricle morphogenesis / neuropeptide hormone activity / non-motile cilium / feeding behavior / outflow tract morphogenesis / neuropeptide signaling pathway / calcium channel regulator activity / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of insulin secretion / locomotory behavior / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / Activation of the phototransduction cascade / hormone activity / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / cilium / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / response to peptide hormone / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / GDP binding / cellular response to prostaglandin E stimulus / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / retina development in camera-type eye / signaling receptor activity / Ca2+ pathway / cell cortex / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / midbody / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / G alpha (s) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / synapse / protein-containing complex binding / GTP binding / nucleolus / magnesium ion binding / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neuropeptide Y2 receptor / Neuropeptide Y receptor family / Pancreatic hormone-like / Pancreatic hormone-like, conserved site / Pancreatic hormone peptide / Pancreatic hormone family signature. / Pancreatic hormone family profile. / Pancreatic hormones / neuropeptide F / peptide YY family / G-protein alpha subunit, group I / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx ...Neuropeptide Y2 receptor / Neuropeptide Y receptor family / Pancreatic hormone-like / Pancreatic hormone-like, conserved site / Pancreatic hormone peptide / Pancreatic hormone family signature. / Pancreatic hormone family profile. / Pancreatic hormones / neuropeptide F / peptide YY family / G-protein alpha subunit, group I / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide YY / Neuropeptide Y receptor type 2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Kang, H. / Park, C. / Kim, J. / Choi, H.-J.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019M3E5D6063903 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020R1A2C2003783 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Structural basis for Y2 receptor-mediated neuropeptide Y and peptide YY signaling.
著者: Hyunook Kang / Chaehee Park / Yeol Kyo Choi / Jungnam Bae / Sohee Kwon / Jinuk Kim / Chulwon Choi / Chaok Seok / Wonpil Im / Hee-Jung Choi /
要旨: Neuropeptide Y (NPY) and its receptors are expressed in various human tissues including the brain where they regulate appetite and emotion. Upon NPY stimulation, the neuropeptide Y1 and Y2 receptors ...Neuropeptide Y (NPY) and its receptors are expressed in various human tissues including the brain where they regulate appetite and emotion. Upon NPY stimulation, the neuropeptide Y1 and Y2 receptors (YR and YR, respectively) activate G signaling, but their physiological responses to food intake are different. In addition, deletion of the two N-terminal amino acids of peptide YY (PYY(3-36)), the endogenous form found in circulation, can stimulate YR but not YR, suggesting that YR and YR may have distinct ligand-binding modes. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of the PYY(3-36)‒YR‒G and NPY‒YR‒G complexes. Using cell-based assays, molecular dynamics simulations, and structural analysis, we revealed the molecular basis of the exclusive binding of PYY(3-36) to YR. Furthermore, we demonstrated that YR favors G protein signaling over β-arrestin signaling upon activation, whereas YR does not show a preference between these two pathways.
履歴
登録2022年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
L: Peptide YY(3-36)
R: Neuropeptide Y receptor type 2
S: single-chain antibody Fv fragment (scFv16)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,6286
ポリマ－161,6286
非ポリマー00
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 ABG

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40415.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P63096
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37728.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P62873
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P59768

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タンパク質・ペプチド / タンパク質 / 抗体 / 非ポリマー , 4種, 5分子 LRS

#4: タンパク質・ペプチド Peptide YY(3-36) / PYY-II


分子量: 4055.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10082
#5: タンパク質 Neuropeptide Y receptor type 2 / NPY2-R / NPY-Y2 receptor / Y2 receptor


分子量: 43783.078 Da / 分子数: 1 / Mutation: H149Y, S280C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPY2R
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49146
#6: 抗体 single-chain antibody Fv fragment (scFv16)


分子量: 27784.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex structure of PYY(3-36)-Y2R-Gi-scFv16COMPLEX#1-#60MULTIPLE SOURCES
2Guanine nucleotide-binding proteinCOMPLEX#1-#3, #51RECOMBINANT
3scFv16COMPLEX#61RECOMBINANT
4PYY(3-36)COMPLEX#41SYNTHETIC
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
33Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 60.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC3.2CTF補正
7PHENIX1.19.2-4158モデルフィッティング
9PHENIX1.19.2-4158モデル精密化
10cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.2最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 12262301
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 359459 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
17DDZ

7ddz

A1
27VGX

7vgx

A1
37VGX

7vgx

B1
47VGX

7vgx

G1
57VGX

7vgx

S1
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039347
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47412659
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.7791264
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411445
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031591

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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