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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7yi9 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of SAM-bound MTA1-MTA9-p1-p2 complex | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / N6-adenine methylation / MTAc holoenzyme | ||||||
機能・相同性 | ![]() RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / : / methyltransferase activity / membrane / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
![]() | Yan, J.J. / Guan, Z.Y. / Liu, F.Q. / Yan, X.H. / Hou, M.J. / Yin, P. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into DNA N-adenine methylation by the MTA1 complex. 著者: Junjun Yan / Feiqing Liu / Zeyuan Guan / Xuhui Yan / Xiaohuan Jin / Qiang Wang / Zican Wang / Junjie Yan / Delin Zhang / Zhu Liu / Shan Wu / Ping Yin / ![]() 要旨: N-methyldeoxyadenine (6mA) has recently been reported as a prevalent DNA modification in eukaryotes. The Tetrahymena thermophila MTA1 complex consisting of four subunits, namely MTA1, MTA9, p1, and ...N-methyldeoxyadenine (6mA) has recently been reported as a prevalent DNA modification in eukaryotes. The Tetrahymena thermophila MTA1 complex consisting of four subunits, namely MTA1, MTA9, p1, and p2, is the first identified eukaryotic 6mA methyltransferase (MTase) complex. Unlike the prokaryotic 6mA MTases which have been biochemically and structurally characterized, the operation mode of the MTA1 complex remains largely elusive. Here, we report the cryogenic electron microscopy structures of the quaternary MTA1 complex in S-adenosyl methionine (SAM)-bound (2.6 Å) and S-adenosyl homocysteine (SAH)-bound (2.8 Å) states. Using an AI-empowered integrative approach based on AlphaFold prediction and chemical cross-linking mass spectrometry, we further modeled a near-complete structure of the quaternary complex. Coupled with biochemical characterization, we revealed that MTA1 serves as the catalytic core, MTA1, MTA9, and p1 likely accommodate the substrate DNA, and p2 may facilitate the stabilization of MTA1. These results together offer insights into the molecular mechanism underpinning methylation by the MTA1 complex and the potential diversification of MTases for N-adenine methylation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 138.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 101.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 42.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33854MC ![]() 7yi8C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52026.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: SB210 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 42696.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: SB210 / 遺伝子: TTHERM_00704040 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 41602.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: SB210 / 遺伝子: TTHERM_00161750 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 19886.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: SB210 / 遺伝子: TTHERM_00439330 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#5: 化合物 | ChemComp-SAM / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: MTAc holoenzyme / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 54 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 628049 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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