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- PDB-7xqw: Formate dehydrogenase (FDH) from Methylobacterium extorquens AM1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xqw
タイトルFormate dehydrogenase (FDH) from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
要素
  • Formate dehydrogenase
  • Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit
キーワードELECTRON TRANSPORT / oxidoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding ...formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Soluble ligand binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain ...Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Soluble ligand binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-MGD / IRON/SULFUR CLUSTER / : / Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit / Tungsten-containing formate dehydrogenase alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Park, J. / Heo, Y.Y. / Roh, S.H. / Lee, H.H.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4021220 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2019M3E5D6063871 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Enzymatic conversion of CO2 in real flue gas to molar-scale formate
著者: Jeon, B.W. / Heo, Y.Y. / Park, J. / Roh, S.H. / Lee, H.H. / Kim, Y.H.
履歴
登録2022年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase
B: Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,57012
ポリマ-170,6902
非ポリマー3,87910
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Formate dehydrogenase


分子量: 108292.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
: ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1 / 遺伝子: fdh1A, MexAM1_META1p5032
発現宿主: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
参照: UniProt: C5ATT7, formate dehydrogenase
#2: タンパク質 Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit


分子量: 62397.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
: ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1 / 遺伝子: fdh1B, MexAM1_META1p5031
発現宿主: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
参照: UniProt: C5ATT6, formate dehydrogenase

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非ポリマー , 5種, 10分子

#3: 化合物 ChemComp-W / TUNGSTEN ION


分子量: 183.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : W
#4: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C20H26N10O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Fe2S2
#6: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Fe4S4
#7: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Formate dehydrogenase (FDH) from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)COMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2Alpha subunit of formate dehydrogenase (FDH) from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)COMPLEX#11RECOMBINANT
3Beta subunit of formate dehydrogenase (FDH) from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量: 0.16 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)272630
32Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)272630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)272630
32Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)272630
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 285 K / 詳細: blot for 3 seconds

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 92000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1761
画像スキャン: 4096 / : 4096

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
7cryoSPARC3.2モデルフィッティング
9cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.2分類
12cryoSPARC3.23次元再構成
13PHENIX1.19モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 2188878
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 453262 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 136.6 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 7E5Z
Accession code: 7E5Z / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00310646
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53414514
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.4561506
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431597
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051897

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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