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- PDB-7x5k: Tir-dsDNA complex, the initial binding state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x5k
タイトルTir-dsDNA complex, the initial binding state
要素
  • (DNA (43-MER)) x 2
  • Flax rust resistance protein
キーワードHYDROLASE/DNA / plant innate immune receptor / nucleic acids / 2' / 3'cNMP / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


induction of programmed cell death / NADP catabolic process / cGMP biosynthetic process / NAD catabolic process / cAMP biosynthetic process / DNA catabolic process / RNA catabolic process / cAMP binding / ADP binding / defense response ...induction of programmed cell death / NADP catabolic process / cGMP biosynthetic process / NAD catabolic process / cAMP biosynthetic process / DNA catabolic process / RNA catabolic process / cAMP binding / ADP binding / defense response / double-stranded RNA binding / double-stranded DNA binding / hydrolase activity / signal transduction
類似検索 - 分子機能
Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Flax rust resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種DNA molecule (その他)
Linum usitatissimum (アマ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Tan, Y. / Xu, C. / Yu, D. / Song, W. / Wu, B. / Schulze-Lefert, P. / Chai, J.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号
National Research Foundation (NRF, Singapore)OFIRG シンガポール
引用ジャーナル: Cell / : 2022
タイトル: TIR domains of plant immune receptors are 2',3'-cAMP/cGMP synthetases mediating cell death.
著者: Dongli Yu / Wen Song / Eddie Yong Jun Tan / Li Liu / Yu Cao / Jan Jirschitzka / Ertong Li / Elke Logemann / Chenrui Xu / Shijia Huang / Aolin Jia / Xiaoyu Chang / Zhifu Han / Bin Wu / Paul ...著者: Dongli Yu / Wen Song / Eddie Yong Jun Tan / Li Liu / Yu Cao / Jan Jirschitzka / Ertong Li / Elke Logemann / Chenrui Xu / Shijia Huang / Aolin Jia / Xiaoyu Chang / Zhifu Han / Bin Wu / Paul Schulze-Lefert / Jijie Chai /
要旨: 2',3'-cAMP is a positional isomer of the well-established second messenger 3',5'-cAMP, but little is known about the biology of this noncanonical cyclic nucleotide monophosphate (cNMP). ...2',3'-cAMP is a positional isomer of the well-established second messenger 3',5'-cAMP, but little is known about the biology of this noncanonical cyclic nucleotide monophosphate (cNMP). Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domains of nucleotide-binding leucine-rich repeat (NLR) immune receptors have the NADase function necessary but insufficient to activate plant immune responses. Here, we show that plant TIR proteins, besides being NADases, act as 2',3'-cAMP/cGMP synthetases by hydrolyzing RNA/DNA. Structural data show that a TIR domain adopts distinct oligomers with mutually exclusive NADase and synthetase activity. Mutations specifically disrupting the synthetase activity abrogate TIR-mediated cell death in Nicotiana benthamiana (Nb), supporting an important role for these cNMPs in TIR signaling. Furthermore, the Arabidopsis negative regulator of TIR-NLR signaling, NUDT7, displays 2',3'-cAMP/cGMP but not 3',5'-cAMP/cGMP phosphodiesterase activity and suppresses cell death activity of TIRs in Nb. Our study identifies a family of 2',3'-cAMP/cGMP synthetases and establishes a critical role for them in plant immune responses.
履歴
登録2022年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年6月26日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (43-MER)
E: DNA (43-MER)
Q: DNA (43-MER)
S: DNA (43-MER)
C: Flax rust resistance protein
A: Flax rust resistance protein
I: Flax rust resistance protein
D: Flax rust resistance protein
M: Flax rust resistance protein
F: Flax rust resistance protein
J: Flax rust resistance protein
P: Flax rust resistance protein
N: Flax rust resistance protein
G: Flax rust resistance protein
K: Flax rust resistance protein
R: Flax rust resistance protein
O: Flax rust resistance protein
H: Flax rust resistance protein
L: Flax rust resistance protein
T: Flax rust resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)429,43420
ポリマ-429,43420
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: DNA鎖 DNA (43-MER)


分子量: 13215.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues DA B 12 and DT B 13 that are next to each other in the sample sequence are not properly linked: distance between O3' and P is 4.53. This out of range distance is due to an ...詳細: Residues DA B 12 and DT B 13 that are next to each other in the sample sequence are not properly linked: distance between O3' and P is 4.53. This out of range distance is due to an intermediate state of a dsDNA hydrolysis process. Likewise, for the same reason, out of range distances are shown at the same position of chain Q.
由来: (組換発現) DNA molecule (その他) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#2: DNA鎖 DNA (43-MER)


分子量: 13242.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues DA E 12 and DT E 13 that are next to each other in the sample sequence are not properly linked: distance between O3' and P is 3.89. This out of range distance is due to an ...詳細: Residues DA E 12 and DT E 13 that are next to each other in the sample sequence are not properly linked: distance between O3' and P is 3.89. This out of range distance is due to an intermediate state of a dsDNA hydrolysis process. Likewise, for the same reason, out of range distances are shown at the same position of chain S.
由来: (組換発現) DNA molecule (その他) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質
Flax rust resistance protein


分子量: 23532.344 Da / 分子数: 16 / Mutation: E197G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: L7 Tir domain / 由来: (組換発現) Linum usitatissimum (アマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XEH4
構成要素の詳細Residues DA B 12 and DT B 13 that are next to each other in the sample sequence are not properly ...Residues DA B 12 and DT B 13 that are next to each other in the sample sequence are not properly linked: distance between O3' and P is 4.53. This out of range distance is due to an intermediate state of a dsDNA hydrolysis process. Likewise, for the same reason, out of range distances are shown at the same position of chain E, Q and S.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1dsDNA-Tir complexCOMPLEX16 copies of L7-Tir domain binding to 2 copies of 43bp dsDNAall0RECOMBINANT
2dsDNACOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3TirCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量: 20 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21DNA molecule (その他)2853804
32Linum usitatissimum (アマ)4009
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21synthetic construct (人工物)32630
32Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: METHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18rc5_3822: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3.08 / カテゴリ: 3次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 159.2 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.56 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 228796 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 215 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00527100
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.80137242
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.60610416
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0533872
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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