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- PDB-7wug: GID subcomplex: Gid12 bound Substrate Receptor Scaffolding module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wug
タイトルGID subcomplex: Gid12 bound Substrate Receptor Scaffolding module
要素
  • Glucose-induced degradation protein 8
  • HLJ1_G0042170.mRNA.1.CDS.1
  • Vacuolar import and degradation protein 24
  • Vacuolar import and degradation protein 28
  • Vacuolar import and degradation protein 30
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin Ligase / beta-propellor
機能・相同性
機能・相同性情報


protein catabolic process in the vacuole / GID complex / : / ascospore formation / traversing start control point of mitotic cell cycle / vacuole / negative regulation of gluconeogenesis / Neutrophil degranulation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Armadillo-type fold containing protein ARMC8/Vid28 / : / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif ...Armadillo-type fold containing protein ARMC8/Vid28 / : / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Armadillo-like helical / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
YDL176W isoform 1 / Vacuolar import and degradation protein 24 / BJ4_G0038950.mRNA.1.CDS.1 / GID complex subunit 8 / GID complex subunit 5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae YJM1133 (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Qiao, S. / Cheng, J.D. / Schulman, B.A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of Gid12-bound GID E3 reveal steric blockade as a mechanism inhibiting substrate ubiquitylation.
著者: Shuai Qiao / Chia-Wei Lee / Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Jingdong Cheng / Maximilian Duennebacke / Barbara Steigenberger / Ozge Karayel / Duc Tung Vu / Susanne von Gronau / Matthias ...著者: Shuai Qiao / Chia-Wei Lee / Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Jingdong Cheng / Maximilian Duennebacke / Barbara Steigenberger / Ozge Karayel / Duc Tung Vu / Susanne von Gronau / Matthias Mann / Florian Wilfling / Brenda A Schulman /
要旨: Protein degradation, a major eukaryotic response to cellular signals, is subject to numerous layers of regulation. In yeast, the evolutionarily conserved GID E3 ligase mediates glucose-induced ...Protein degradation, a major eukaryotic response to cellular signals, is subject to numerous layers of regulation. In yeast, the evolutionarily conserved GID E3 ligase mediates glucose-induced degradation of fructose-1,6-bisphosphatase (Fbp1), malate dehydrogenase (Mdh2), and other gluconeogenic enzymes. "GID" is a collection of E3 ligase complexes; a core scaffold, RING-type catalytic core, and a supramolecular assembly module together with interchangeable substrate receptors select targets for ubiquitylation. However, knowledge of additional cellular factors directly regulating GID-type E3s remains rudimentary. Here, we structurally and biochemically characterize Gid12 as a modulator of the GID E3 ligase complex. Our collection of cryo-EM reconstructions shows that Gid12 forms an extensive interface sealing the substrate receptor Gid4 onto the scaffold, and remodeling the degron binding site. Gid12 also sterically blocks a recruited Fbp1 or Mdh2 from the ubiquitylation active sites. Our analysis of the role of Gid12 establishes principles that may more generally underlie E3 ligase regulation.
#1: ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme
著者: Sherpa, D. / Chrustowicz, J. / Qiao, S. / Langlois, C.R. / Hehl, L.A. / Gottemukkala, K.V. / Hansen, F.M. / Karayel, O. / von Gronau, S. / Prabu, J.R. / Mann, M. / Alpi, A.F. / Schulman, B.A.
履歴
登録2022年2月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年6月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22024年6月26日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.32025年6月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
5: Vacuolar import and degradation protein 28
8: Glucose-induced degradation protein 8
1: Vacuolar import and degradation protein 30
4: Vacuolar import and degradation protein 24
Y: HLJ1_G0042170.mRNA.1.CDS.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)388,5925
ポリマ－388,5925
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 28 / Glucose-induced degradation protein 5


分子量: 105658.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae YJM1133 (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VID28, GID5, YIL017C
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P40547
#2: タンパク質 Glucose-induced degradation protein 8 / Dosage-dependent cell cycle regulator 1


分子量: 51789.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GID8, DCR1, YMR135C, YM9375.04C
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P40208
#3: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 30


分子量: 108287.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SCNYR20_0003002900, SCP684_0002002900
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: A0A6L0ZCH7
#4: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 24


分子量: 41291.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SCP684_0007018400
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: A0A6A5Q1W0
#5: タンパク質 HLJ1_G0042170.mRNA.1.CDS.1 / Uncharacterized protein YDL176W / Y55_G0042020.mRNA.1.CDS.1


分子量: 81564.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PACBIOSEQ_LOCUS770, PACBIOSEQ_LOCUS781, SCNYR20_0001006100, SCP684_0001006100
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: A0A6A5Q188
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Gid12-SRS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.392 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
緩衝液pH: 6.5 / 詳細: 25mM MES pH6.5 + 500mM NaCl + 1mM DTT
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 39 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 1.335 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 198503 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00417873
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.66224227
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.492383
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0452795
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053049

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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