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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7wsn | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4 bound to cytochalasin B in detergent micelles | |||||||||
要素 | Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 4 | |||||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / glucose transporter / GLUT4 / diabetes / cytochalasin B | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glucose uniporter activity / regulation of synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / amylopectin biosynthetic process / positive regulation of brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / hexose transmembrane transporter activity / monosaccharide transmembrane transport / D-glucose transmembrane transporter activity / Cellular hexose transport / glucose transmembrane transporter activity / glucose import in response to insulin stimulus ...glucose uniporter activity / regulation of synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / amylopectin biosynthetic process / positive regulation of brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / hexose transmembrane transporter activity / monosaccharide transmembrane transport / D-glucose transmembrane transporter activity / Cellular hexose transport / glucose transmembrane transporter activity / glucose import in response to insulin stimulus / insulin-responsive compartment / glucose transmembrane transport / short-term memory / trans-Golgi network transport vesicle / vesicle membrane / cellular response to osmotic stress / clathrin-coated vesicle / glucose import / plasma membrane => GO:0005886 / transport across blood-brain barrier / endomembrane system / long-term memory / brown fat cell differentiation / clathrin-coated pit / T-tubule / multivesicular body / sarcoplasmic reticulum / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cytoplasmic vesicle membrane / trans-Golgi network / sarcolemma / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / cellular response to insulin stimulus / presynapse / glucose homeostasis / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to hypoxia / response to ethanol / carbohydrate metabolic process / learning or memory / membrane raft / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å | |||||||||
データ登録者 | Yuan, Y. / Kong, F. / Xu, H. / Zhu, A. / Yan, N. / Yan, C. | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Cryo-EM structure of human glucose transporter GLUT4. 著者: Yafei Yuan / Fang Kong / Hanwen Xu / Angqi Zhu / Nieng Yan / Chuangye Yan / 要旨: GLUT4 is the primary glucose transporter in adipose and skeletal muscle tissues. Its cellular trafficking is regulated by insulin signaling. Failed or reduced plasma membrane localization of GLUT4 is ...GLUT4 is the primary glucose transporter in adipose and skeletal muscle tissues. Its cellular trafficking is regulated by insulin signaling. Failed or reduced plasma membrane localization of GLUT4 is associated with diabetes. Here, we report the cryo-EM structures of human GLUT4 bound to a small molecule inhibitor cytochalasin B (CCB) at resolutions of 3.3 Å in both detergent micelles and lipid nanodiscs. CCB-bound GLUT4 exhibits an inward-open conformation. Despite the nearly identical conformation of the transmembrane domain to GLUT1, the cryo-EM structure reveals an extracellular glycosylation site and an intracellular helix that is invisible in the crystal structure of GLUT1. The structural study presented here lays the foundation for further mechanistic investigation of the modulation of GLUT4 trafficking. Our methods for cryo-EM analysis of GLUT4 will also facilitate structural determination of many other small size solute carriers. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7wsn.cif.gz | 88.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7wsn.ent.gz | 67.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7wsn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7wsn_validation.pdf.gz | 885.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7wsn_full_validation.pdf.gz | 891.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7wsn_validation.xml.gz | 20.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7wsn_validation.cif.gz | 28.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ws/7wsn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ws/7wsn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 32761MC 7wsmC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 56108.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC2A4, GLUT4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14672 |
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#2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
#3: 化合物 | ChemComp-5RH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: GLUT4 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 56 kDa/nm / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18_3855: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 260000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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