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- PDB-7vvu: NuA4 HAT module bound to the nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vvu
タイトルNuA4 HAT module bound to the nucleosome
要素
  • (Chromatin modification-related protein ...) x 2
  • (DNA (207-mer)) x 2
  • Enhancer of polycomb-like protein 1
  • H4
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone acetyltransferase ESA1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / NuA4 nucleosome / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PI5P Regulates TP53 Acetylation / : / piccolo histone acetyltransferase complex / SUMOylation of transcription cofactors / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / methylated histone binding ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / : / piccolo histone acetyltransferase complex / SUMOylation of transcription cofactors / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / methylated histone binding / meiotic cell cycle / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / chromatin remodeling / cell cycle / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / Enhancer of polycomb protein / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type ...Chromatin modification-related protein Eaf6 / Histone acetyltransferase subunit NuA4 / Enhancer of polycomb protein / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBOXYMETHYL COENZYME *A / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Chromatin modification-related protein EAF6 / Histone acetyltransferase ESA1 / Histone H2B 1.1 / Chromatin modification-related protein YNG2 / Enhancer of polycomb-like protein 1 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chen, Z. / Qu, K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of the NuA4 acetyltransferase complex bound to the nucleosome.
著者: Keke Qu / Kangjing Chen / Hao Wang / Xueming Li / Zhucheng Chen /
要旨: Deoxyribonucleic acid in eukaryotes wraps around the histone octamer to form nucleosomes, the fundamental unit of chromatin. The N termini of histone H4 interact with nearby nucleosomes and play an ...Deoxyribonucleic acid in eukaryotes wraps around the histone octamer to form nucleosomes, the fundamental unit of chromatin. The N termini of histone H4 interact with nearby nucleosomes and play an important role in the formation of high-order chromatin structure and heterochromatin silencing. NuA4 in yeast and its homologue Tip60 complex in mammalian cells are the key enzymes that catalyse H4 acetylation, which in turn regulates chromatin packaging and function in transcription activation and DNA repair. Here we report the cryo-electron microscopy structure of NuA4 from Saccharomyces cerevisiae bound to the nucleosome. NuA4 comprises two major modules: the catalytic histone acetyltransferase (HAT) module and the transcription activator-binding (TRA) module. The nucleosome is mainly bound by the HAT module and is positioned close to a polybasic surface of the TRA module, which is important for the optimal activity of NuA4. The nucleosomal linker DNA carrying the upstream activation sequence is oriented towards the conserved, transcription activator-binding surface of the Tra1 subunit, which suggests a potential mechanism of NuA4 to act as a transcription co-activator. The HAT module recognizes the disk face of the nucleosome through the H2A-H2B acidic patch and nucleosomal DNA, projecting the catalytic pocket of Esa1 to the N-terminal tail of H4 and supporting its function in selective acetylation of H4. Together, our findings illustrate how NuA4 is assembled and provide mechanistic insights into nucleosome recognition and transcription co-activation by a HAT.
履歴
登録2021年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32022年11月16日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: em_entity_assembly / entity ...em_entity_assembly / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _em_entity_assembly.source / _entity.pdbx_description ..._em_entity_assembly.source / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Y: Chromatin modification-related protein EAF6
V: Chromatin modification-related protein YNG2
T: Enhancer of polycomb-like protein 1
O: Histone H3
Q: H4
S: Histone H2A
U: Histone H2B 1.1
A: Histone H3
B: H4
N: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
P: Histone acetyltransferase ESA1
W: DNA (207-mer)
I: DNA (207-mer)
X: Enhancer of polycomb-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)529,99216
ポリマ－529,16715
非ポリマー8261
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Chromatin modification-related protein ... , 2種, 2分子 YV

#1: タンパク質 Chromatin modification-related protein EAF6


分子量: 12915.704 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A6A5PYU5
#2: タンパク質 Chromatin modification-related protein YNG2 / ESA1-associated factor 4 / ING1 homolog 2


分子量: 32139.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38806

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タンパク質 , 6種, 11分子 TXOAQBSNUDP

#3: タンパク質 Enhancer of polycomb-like protein 1


分子量: 96889.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P43572
#4: タンパク質 Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#5: タンパク質 H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#6: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#7: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13965.265 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#8: タンパク質 Histone acetyltransferase ESA1


分子量: 52692.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: A0A6A5Q414, histone acetyltransferase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 WI

#9: DNA鎖 DNA (207-mer)


分子量: 63679.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#10: DNA鎖 DNA (207-mer)


分子量: 64150.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#11: 化合物 ChemComp-CMC / CARBOXYMETHYL COENZYME *A


分子量: 825.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O18P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: complex of NuA4 HAT module and nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#10 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 393016 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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