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- PDB-7vqo: Cryo-EM structure of Ams1 bound to the FW domain of Nbr1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vqo
タイトルCryo-EM structure of Ams1 bound to the FW domain of Nbr1
要素Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
キーワードHYDROLASE / glycoside hydrolase / signaling protein / autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-mannosidase / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity ...alpha-mannosidase / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / periplasmic space / DNA damage response / zinc ion binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-mannosidase, jelly roll domain / Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain ...Alpha-mannosidase, jelly roll domain / Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc-binding domain-containing protein / alpha-mannosidase / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
Chaetomium thermophilum DSM 1495 (菌類)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Zhang, J. / Ye, K.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071199, 91940302 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37010201 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0504600 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural mechanism of protein recognition by the FW domain of autophagy receptor Nbr1
著者: Zhang, J. / Wang, Y.Y. / Pan, Z.Q. / Li, Y. / Sui, J. / Du, L.L. / Ye, K.
履歴
登録2021年10月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月26日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
B: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
C: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
D: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)726,9678
ポリマ－726,7054
非ポリマー2624
水12,394688
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "C"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "D"
d_4ens_1chain "A"

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11GLYGLYALAALACC2 - 10792 - 1079
d_12LEULEULYSLYSCC1122 - 12451122 - 1245
d_21GLYGLYALAALABB2 - 10792 - 1079
d_22LEULEULYSLYSBB1122 - 12451122 - 1245
d_31GLYGLYALAALADD2 - 10792 - 1079
d_32LEULEULYSLYSDD1122 - 12451122 - 1245
d_41GLYGLYALAALAAA2 - 10792 - 1079
d_42LEULEULYSLYSAA1122 - 12451122 - 1245

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999999999802, -1.3943597465E-5, -1.41711530355E-5), (-1.39413008959E-5, 0.999999986773, -0.000162046617959), (1.41734123609E-5, -0.000162046420363, -0.99999998677)166.403630754, 0.0117457769982, 135.210096671
2given(0.999999999739, 1.63022703359E-5, 1.59913533248E-5), (1.62996573275E-5, -0.999999986519, 0.000163387853961), (1.59940167022E-5, -0.000163387593265, -0.999999986524)-0.00402547952744, 141.42792085, 135.21006773
3given(-0.99999997551, 9.50705145044E-5, -0.000199852652478), (-9.51149472286E-5, -0.999999970761, 0.000222329671678), (-0.000199831509638, 0.000222348675207, 0.999999955314)166.415226073, 141.438896393, -0.00175645367725

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要素

#1: タンパク質
Ams1, Nbr1 and malE fusion protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 181676.250 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).,The fusion protein ...詳細: The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).,The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類), (組換発現) Chaetomium thermophilum DSM 1495 (菌類), (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
株: DSM 1495, K-12 / 遺伝子: CTHT_0067100, CTHT_0062850, malE
発現宿主: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
参照: UniProt: G0SGP6, UniProt: G0SE85, UniProt: P0AEX9, alpha-mannosidase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 688 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ams1, Nbr1 and malE fusion protein / タイプ: COMPLEX
詳細: The fusion protein comprises of the full-length Ams1, a linker sequence (GGGGSGGGFKKASSSDNKEQGGGGSGGGSG), residues 635-775 of Nbr1, and maltose binding protein (MBP).
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.52 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
11Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)759272DSM 1495
21Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)759272DSM 1495
31Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333K-12
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)284812
21Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)284812
31Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)284812
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris hydrochlorideTris-HCl1
2150 mMSodium chlorideNaCl1
35 mMMagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: NICKEL/TITANIUM / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 2925
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Tridiem 4K / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.53粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cryoSPARC2.5初期オイラー角割当
10cryoSPARC2.5最終オイラー角割当
11cryoSPARC2.5分類
12cryoSPARC2.5３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 692409 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 6LZ1

6lz1


Accession code: 6LZ1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 108.21 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008539012
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.793252992
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05075620
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00436860
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.64875140
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705156596324
ens_1d_3ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706146254275
ens_1d_4ELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705685865871

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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