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- PDB-7vfi: Cryo-EM structure of the mouse TAPL (9mer-peptide bound) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vfi
タイトルCryo-EM structure of the mouse TAPL (9mer-peptide bound)
要素
  • ABC-type oligopeptide transporter ABCB9
  • ARG-ARG-TYR-GLN-LYS-SER-THR-GLU-LEU
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TAPL / Peptide transporter / Lipid floppase
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type oligopeptide transporter / oligopeptide export from mitochondrion / peptide metabolic process / ABC-type oligopeptide transporter activity / ABC-family proteins mediated transport / peptide transport / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / transmembrane transport / protein transport / mitochondrial inner membrane ...ABC-type oligopeptide transporter / oligopeptide export from mitochondrion / peptide metabolic process / ABC-type oligopeptide transporter activity / ABC-family proteins mediated transport / peptide transport / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / transmembrane transport / protein transport / mitochondrial inner membrane / lysosome / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP-binding cassette subfamily B member 9 / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain ...ATP-binding cassette subfamily B member 9 / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / ABC-type oligopeptide transporter ABCB9
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.98 Å
データ登録者Park, J.G. / Kim, S. / Jang, E. / Choi, S.H. / Han, H. / Kim, J.W. / Ju, S. / Min, D.S. / Jin, M.S.
資金援助 韓国, 4件
組織認可番号
National Research Foundation (NRF, Korea)2019M3E5D6063908 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4022846 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1I1A1A01072077 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1A6A3A13064599 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: The lysosomal transporter TAPL has a dual role as peptide translocator and phosphatidylserine floppase.
著者: Jun Gyou Park / Songwon Kim / Eunhong Jang / Seung Hun Choi / Hyunsu Han / Seulgi Ju / Ji Won Kim / Da Sol Min / Mi Sun Jin /
要旨: TAPL is a lysosomal ATP-binding cassette transporter that translocates a broad spectrum of polypeptides from the cytoplasm into the lysosomal lumen. Here we report that, in addition to its well-known ...TAPL is a lysosomal ATP-binding cassette transporter that translocates a broad spectrum of polypeptides from the cytoplasm into the lysosomal lumen. Here we report that, in addition to its well-known role as a peptide translocator, TAPL exhibits an ATP-dependent phosphatidylserine floppase activity that is the possible cause of its high basal ATPase activity and of the lack of coupling between ATP hydrolysis and peptide efflux. We also present the cryo-EM structures of mouse TAPL complexed with (i) phospholipid, (ii) cholesteryl hemisuccinate (CHS) and 9-mer peptide, and (iii) ADP·BeF. The inward-facing structure reveals that F449 protrudes into the cylindrical transport pathway and divides it into a large hydrophilic central cavity and a sizable hydrophobic upper cavity. In the structure, the peptide binds to TAPL in horizontally-stretched fashion within the central cavity, while lipid molecules plug vertically into the upper cavity. Together, our results suggest that TAPL uses different mechanisms to function as a peptide translocase and a phosphatidylserine floppase.
履歴
登録2021年9月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC-type oligopeptide transporter ABCB9
B: ABC-type oligopeptide transporter ABCB9
C: ARG-ARG-TYR-GLN-LYS-SER-THR-GLU-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,7376
ポリマ-169,2773
非ポリマー1,4603
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area10340 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area57450 Å2

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要素

#1: タンパク質 ABC-type oligopeptide transporter ABCB9 / ATP-binding cassette sub-family B member 9 / ATP-binding cassette transporter 9 / ABC transporter 9 ...ATP-binding cassette sub-family B member 9 / ATP-binding cassette transporter 9 / ABC transporter 9 protein / mABCB9 / TAP-like protein / TAPL


分子量: 84046.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Abcb9 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9JJ59, ABC-type oligopeptide transporter
#2: タンパク質・ペプチド ARG-ARG-TYR-GLN-LYS-SER-THR-GLU-LEU


分子量: 1183.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#3: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C31H50O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mouse TAPL (9mer-peptide bound) / タイプ: COMPLEX / 詳細: Mouse TAPL (9mer-peptide bound) / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 102428 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0069069
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.89212320
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.8315417
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0541473
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051550

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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