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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7vax | |||||||||||||||||||||
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タイトル | V1EG of V/A-ATPase from Thermus thermophilus at saturated ATP-gamma-S condition, state1-2 | |||||||||||||||||||||
![]() | (V-type ATP synthase ...) x 6 | |||||||||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
![]() | Kishikawa, J. / Nakanishi, A. / Nakano, A. / Saeki, S. / Furuta, A. / Kato, T. / Mitsuoka, K. / Yokoyama, K. | |||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural snapshots of V/A-ATPase reveal the rotary catalytic mechanism of rotary ATPases. 著者: J Kishikawa / A Nakanishi / A Nakano / S Saeki / A Furuta / T Kato / K Mistuoka / K Yokoyama / ![]() 要旨: V/A-ATPase is a motor protein that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. When powered by ATP hydrolysis, the V domain rotates the central rotor against the AB hexamer, ...V/A-ATPase is a motor protein that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. When powered by ATP hydrolysis, the V domain rotates the central rotor against the AB hexamer, composed of three catalytic AB dimers adopting different conformations (AB, AB, and AB). Here, we report the atomic models of 18 catalytic intermediates of the V domain of V/A-ATPase under different reaction conditions, determined by single particle cryo-EM. The models reveal that the rotor does not rotate immediately after binding of ATP to the V. Instead, three events proceed simultaneously with the 120˚ rotation of the shaft: hydrolysis of ATP in AB, zipper movement in AB by the binding ATP, and unzipper movement in AB with release of both ADP and Pi. This indicates the unidirectional rotation of V/A-ATPase by a ratchet-like mechanism owing to ATP hydrolysis in AB, rather than the power stroke model proposed previously for F-ATPase. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 632.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 31869MC ![]() 7vaiC ![]() 7vajC ![]() 7vakC ![]() 7valC ![]() 7vamC ![]() 7vanC ![]() 7vaoC ![]() 7vapC ![]() 7vaqC ![]() 7varC ![]() 7vasC ![]() 7vatC ![]() 7vauC ![]() 7vavC ![]() 7vawC ![]() 7vayC ![]() 7vb0C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-V-type ATP synthase ... , 6種, 12分子 ABCDEFGHIKJL
#1: タンパク質 | 分子量: 63669.957 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56403, ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 53219.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56404 #3: タンパク質 | | 分子量: 24715.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: HB8 / 参照: UniProt: O87880 #4: タンパク質 | | 分子量: 11294.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: HB8 / 参照: UniProt: P74903 #5: タンパク質 | 分子量: 13166.218 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SIT5 #6: タンパク質 | 分子量: 20645.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() 株: HB8 / 参照: UniProt: P74901 |
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-非ポリマー , 3種, 5分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/AGS.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/AGS.gif)
#7: 化合物 | #8: 化合物 | ChemComp-ADP / | ![]() #9: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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配列の詳細 | For V-ATPase subunit A, the bacterium has two mutations in its genome (S232A and T235S). |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: V/A-ATPase from Thermus thermophilus at saturated ATP-gamma-S condition, state1-2 タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.5 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: Buffer contains 4mM ATP-gamma-S. |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: JEOL CRYO ARM 300 |
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電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 4677284 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 490606 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL 詳細: The atomic model built in this study was used as an initial model. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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