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- PDB-7uv0: Structure of the sodium/iodide symporter (NIS) in complex with io... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uv0
タイトルStructure of the sodium/iodide symporter (NIS) in complex with iodide and sodium
要素Sodium/iodide cotransporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NIS / iodide / symporter / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium:iodide symporter activity / iodide transmembrane transport / Thyroxine biosynthesis / cellular response to Thyroid stimulating hormone / Organic anion transporters / monoatomic anion:sodium symporter activity / salt transmembrane transporter activity / iodide transmembrane transporter activity / iodide transport / cellular response to gonadotropin stimulus ...sodium:iodide symporter activity / iodide transmembrane transport / Thyroxine biosynthesis / cellular response to Thyroid stimulating hormone / Organic anion transporters / monoatomic anion:sodium symporter activity / salt transmembrane transporter activity / iodide transmembrane transporter activity / iodide transport / cellular response to gonadotropin stimulus / symporter activity / thyroid hormone generation / sodium ion transport / cellular response to cAMP / cellular response to forskolin / transmembrane transport / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sodium/iodide cotransporter / Sodium:solute symporter family signature 1. / Sodium/solute symporter, conserved site / Sodium/solute symporter / Sodium/glucose symporter superfamily / Sodium:solute symporter family / Sodium:solute symporter family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE / IODIDE ION / Sodium/iodide cotransporter
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ravera, S. / Nicola, J.P. / Salazar-De Simone, G. / Sigworth, F. / Karakas, E. / Amzel, L.M. / Bianchet, M. / Carrasco, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-114250 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the mechanism of the sodium/iodide symporter.
著者: Silvia Ravera / Juan Pablo Nicola / Glicella Salazar-De Simone / Fred J Sigworth / Erkan Karakas / L Mario Amzel / Mario A Bianchet / Nancy Carrasco /
要旨: The sodium/iodide symporter (NIS) is the essential plasma membrane protein that mediates active iodide (I) transport into the thyroid gland, the first step in the biosynthesis of the thyroid hormones- ...The sodium/iodide symporter (NIS) is the essential plasma membrane protein that mediates active iodide (I) transport into the thyroid gland, the first step in the biosynthesis of the thyroid hormones-the master regulators of intermediary metabolism. NIS couples the inward translocation of I against its electrochemical gradient to the inward transport of Na down its electrochemical gradient. For nearly 50 years before its molecular identification, NIS was the molecule at the centre of the single most effective internal radiation cancer therapy: radioiodide (I) treatment for thyroid cancer. Mutations in NIS cause congenital hypothyroidism, which must be treated immediately after birth to prevent stunted growth and cognitive deficiency. Here we report three structures of rat NIS, determined by single-particle cryo-electron microscopy: one with no substrates bound; one with two Na and one I bound; and one with one Na and the oxyanion perrhenate bound. Structural analyses, functional characterization and computational studies show the substrate-binding sites and key residues for transport activity. Our results yield insights into how NIS selects, couples and translocates anions-thereby establishing a framework for understanding NIS function-and how it transports different substrates with different stoichiometries and releases substrates from its substrate-binding cavity into the cytosol.
履歴
登録2022年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium/iodide cotransporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7925
ポリマ－73,9141
非ポリマー8784
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Sodium/iodide cotransporter / Na(+)/I(-) cotransporter / Sodium-iodide symporter / Na(+)/I(-) symporter / Solute carrier family 5 member 5


分子量: 73914.414 Da / 分子数: 1 / 変異: N225Q, N485Q and N497Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Slc5a5, Nis / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q63008
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-3PH / 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE / PHOSPHATIDIC ACID / ジステアロイルホスファチジン酸


分子量: 704.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H77O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Sodium/iodide symporter / タイプ: COMPLEX / 詳細: In complex with iodide and sodium. / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.075 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: 293F
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1350 mMSodium ChlorideNaCl1
275 mMTris-HCl1
30.005 %LMNG1
40.005 %GDN1
51 mMPotassium iodideKI1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Protein was supplemented with 2 mM KI.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
EM embeddingMaterial: vitrified ice
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -0.24 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.15 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 384418 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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