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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7tmq | ||||||
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タイトル | V1 complex lacking subunit C from Saccharomyces cerevisiae, State 3 | ||||||
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![]() | HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex ...proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / ATP metabolic process / proton transmembrane transport / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / Golgi membrane / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
![]() | Vasanthakumar, T. / Keon, K.A. / Bueler, S.A. / Jaskolka, M.C. / Rubinstein, J.L. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Coordinated conformational changes in the V complex during V-ATPase reversible dissociation. 著者: Thamiya Vasanthakumar / Kristine A Keon / Stephanie A Bueler / Michael C Jaskolka / John L Rubinstein / ![]() ![]() 要旨: Vacuolar-type ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that acidify intracellular compartments in eukaryotic cells. These multi-subunit complexes consist of a cytoplasmic V region that hydrolyzes ATP ...Vacuolar-type ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that acidify intracellular compartments in eukaryotic cells. These multi-subunit complexes consist of a cytoplasmic V region that hydrolyzes ATP and a membrane-embedded V region that transports protons. V-ATPase activity is regulated by reversible dissociation of the two regions, with the isolated V and V complexes becoming autoinhibited on disassembly and subunit C subsequently detaching from V. In yeast, assembly of the V and V regions is mediated by the regulator of the ATPase of vacuoles and endosomes (RAVE) complex through an unknown mechanism. We used cryogenic-electron microscopy of yeast V-ATPase to determine structures of the intact enzyme, the dissociated but complete V complex and the V complex lacking subunit C. On separation, V undergoes a dramatic conformational rearrangement, with its rotational state becoming incompatible for reassembly with V. Loss of subunit C allows V to match the rotational state of V, suggesting how RAVE could reassemble V and V by recruiting subunit C. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 753.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 580.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 880.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 927 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 107.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 174.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 25999MC ![]() 7tmmC ![]() 7tmoC ![]() 7tmpC ![]() 7tmrC ![]() 7tmsC ![]() 7tmtC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ACEBDF
#1: タンパク質 | 分子量: 70515.203 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A6L0YX77, H+-transporting two-sector ATPase #2: タンパク質 | 分子量: 57815.023 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-V-type proton ATPase subunit ... , 5種, 9分子 GIKHJLMNP
#3: タンパク質 | 分子量: 26508.393 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 12738.706 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 29235.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | | 分子量: 13479.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #7: タンパク質 | | 分子量: 54482.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 2種, 2分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
#8: 化合物 | ChemComp-MG / |
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#9: 化合物 | ChemComp-ADP / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: V1 complex without subunit C, State 3 / タイプ: COMPLEX 詳細: V1 complex without subunit C in State 3 from yeast V-ATPase following dissociation Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.59 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 41 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 156541 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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