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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7rvb | ||||||
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タイトル | High resolution map of molecular chaperone Artemin | ||||||
![]() | Ferritin | ||||||
![]() | CHAPERONE / Molecular chaperone Artemin is a homolog of apoferritin | ||||||
機能・相同性 | ![]() ferroxidase / ferroxidase activity / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.04 Å | ||||||
![]() | Parvate, A.D. / Powell, S.M. / Brookreason, J.T. / Novikova, I.V. / Evans, J.E. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the diapause chaperone artemin. 著者: Amar D Parvate / Samantha M Powell / Jory T Brookreson / Trevor H Moser / Irina V Novikova / Mowei Zhou / James E Evans / ![]() 要旨: The protein artemin acts as both an RNA and protein chaperone and constitutes over 10% of all protein in cysts during diapause. However, its mechanistic details remain elusive since no high- ...The protein artemin acts as both an RNA and protein chaperone and constitutes over 10% of all protein in cysts during diapause. However, its mechanistic details remain elusive since no high-resolution structure of artemin exists. Here we report the full-length structure of artemin at 2.04 Å resolution. The cryo-EM map contains density for an intramolecular disulfide bond between Cys22-Cys61 and resolves the entire C-terminus extending into the core of the assembled protein cage but in a different configuration than previously hypothesized with molecular modeling. We also provide data supporting the role of C-terminal helix F towards stabilizing the dimer form that is believed to be important for its chaperoning activity. We were able to destabilize this effect by placing a tag at the C-terminus to fully pack the internal cavity and cause limited steric hindrance. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 851.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 728.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 122.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 159.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 24706MC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26144.912 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 24mer Artemin complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 624 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2595 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 167408 | ||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: O (正8面体型対称) | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167408 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL |