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- PDB-7ru6: Cryo-EM structure of the HIV-1 restriction factor human SERINC3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ru6
タイトルCryo-EM structure of the HIV-1 restriction factor human SERINC3
要素
  • Serine incorporator 3
  • SiA
キーワードMEMBRANE PROTEIN / flippase / viral restriction / HIV-1
機能・相同性
機能・相同性情報


L-serine transmembrane transporter activity / Serine biosynthesis / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / L-serine biosynthetic process / detection of virus / defense response to virus / Golgi membrane / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serine incorporator/TMS membrane protein / Serine incorporator (Serinc)
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine incorporator 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Purdy, M.D. / Leonhardt, S.A. / Yeager, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5P50AI150464-15 米国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Antiviral HIV-1 SERINC restriction factors disrupt virus membrane asymmetry.
著者: Susan A Leonhardt / Michael D Purdy / Jonathan R Grover / Ziwei Yang / Sandra Poulos / William E McIntire / Elizabeth A Tatham / Satchal K Erramilli / Kamil Nosol / Kin Kui Lai / Shilei Ding ...著者: Susan A Leonhardt / Michael D Purdy / Jonathan R Grover / Ziwei Yang / Sandra Poulos / William E McIntire / Elizabeth A Tatham / Satchal K Erramilli / Kamil Nosol / Kin Kui Lai / Shilei Ding / Maolin Lu / Pradeep D Uchil / Andrés Finzi / Alan Rein / Anthony A Kossiakoff / Walther Mothes / Mark Yeager /
要旨: The host proteins SERINC3 and SERINC5 are HIV-1 restriction factors that reduce infectivity when incorporated into the viral envelope. The HIV-1 accessory protein Nef abrogates incorporation of ...The host proteins SERINC3 and SERINC5 are HIV-1 restriction factors that reduce infectivity when incorporated into the viral envelope. The HIV-1 accessory protein Nef abrogates incorporation of SERINCs via binding to intracellular loop 4 (ICL4). Here, we determine cryoEM maps of full-length human SERINC3 and an ICL4 deletion construct, which reveal that hSERINC3 is comprised of two α-helical bundles connected by a ~ 40-residue, highly tilted, "crossmember" helix. The design resembles non-ATP-dependent lipid transporters. Consistently, purified hSERINCs reconstituted into proteoliposomes induce flipping of phosphatidylserine (PS), phosphatidylethanolamine and phosphatidylcholine. Furthermore, SERINC3, SERINC5 and the scramblase TMEM16F expose PS on the surface of HIV-1 and reduce infectivity, with similar results in MLV. SERINC effects in HIV-1 and MLV are counteracted by Nef and GlycoGag, respectively. Our results demonstrate that SERINCs are membrane transporters that flip lipids, resulting in a loss of membrane asymmetry that is strongly correlated with changes in Env conformation and loss of infectivity.
#1: ジャーナル: Protein Sci / 年: 2018
タイトル: UCSF ChimeraX: Meeting modern challenges in visualization and analysis.
著者: Thomas D Goddard / Conrad C Huang / Elaine C Meng / Eric F Pettersen / Gregory S Couch / John H Morris / Thomas E Ferrin /
要旨: UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and ...UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and disparate types of data attendant with cutting-edge experimental methods, while providing advanced options for high-quality rendering (interactive ambient occlusion, reliable molecular surface calculations, etc.) and professional approaches to software design and distribution. This article highlights some specific advances in the areas of visualization and usability, performance, and extensibility. ChimeraX is free for noncommercial use and is available from http://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ for Windows, Mac, and Linux.
履歴
登録2021年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine incorporator 3
L: SiA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,6792
ポリマ－80,6792
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, 電子顕微鏡法, Negative Stain
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Serine incorporator 3 / Tumor differentially expressed protein 1 / hSERINC3


分子量: 55057.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERINC3, DIFF33, TDE1, SBBI99 / プラスミド: pFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
Variant (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q13530
#2: 抗体 SiA


分子量: 25621.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: hSERINC3-SiA / タイプ: COMPLEX / 詳細: human WT SERINC3 with synthetic Fab SiA / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.055017 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
プラスミド: pFASTBAC1
緩衝液pH: 7.5
詳細: Solutions were made fresh and filtered and degassed.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mM2-{4-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acidC8H18N2O4S1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.0045 percentdigitonin glyco-diosgeninC56H92O251
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot force 2 blot time 7

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 44 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8710
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 0.91/v8 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: Linux / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.9.6モデルフィッティング
8ISOLDE1.2モデルフィッティング
9UCSF ChimeraX1.2モデルフィッティング
12RELION3.1初期オイラー角割当
13RELION3.1最終オイラー角割当
14RELION3.1分類
15RELION3.1３次元再構成
22PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 515000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 164000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 147 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation Coefficient
詳細: An initial hSERINC3 model was generated using AlphaFold v2.1 and the full database excluding PDB:6SP2. Low-confidence loops were removed from the model prior to fitting in the cryoEM map and ...詳細: An initial hSERINC3 model was generated using AlphaFold v2.1 and the full database excluding PDB:6SP2. Low-confidence loops were removed from the model prior to fitting in the cryoEM map and side chains were retained.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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