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- PDB-7qoi: Unique vertex of the phicrAss001 virion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qoi
タイトルUnique vertex of the phicrAss001 virion
要素
  • (Ring protein ...) x 2
  • Auxiliary capsid protein gp36
  • Cargo protein 1 gp45
  • Head fiber trimer protein gp21
  • Major capsid protein gp32
  • Portal protein gp20
  • Portal vertex capsid protein gp57
キーワードVIRUS / crAssphage / bacteriophage / DNA virus / portal / vertex / capsid / connector
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid, decoration / virus tail / host cell membrane / virion component / viral capsid / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / membrane
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage B103, Gp8, head fibre / Head fiber protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Portal protein / Ring protein 2 / Ring protein 1 / Portal vertex auxiliary protein / Head fiber trimeric protein / Cargo protein 1 / Auxiliary capsid protein / Major capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides phage crAss001 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Bayfield, O.W. / Shkoporov, A.N. / Yutin, N. / Khokhlova, E.V. / Smith, J.L.R. / Hawkins, D.E.D.P. / Koonin, E.V. / Hill, C. / Antson, A.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural atlas of a human gut crassvirus.
著者: Oliver W Bayfield / Andrey N Shkoporov / Natalya Yutin / Ekaterina V Khokhlova / Jake L R Smith / Dorothy E D P Hawkins / Eugene V Koonin / Colin Hill / Alfred A Antson /
要旨: CrAssphage and related viruses of the order Crassvirales (hereafter referred to as crassviruses) were originally discovered by cross-assembly of metagenomic sequences. They are the most abundant ...CrAssphage and related viruses of the order Crassvirales (hereafter referred to as crassviruses) were originally discovered by cross-assembly of metagenomic sequences. They are the most abundant viruses in the human gut, are found in the majority of individual gut viromes, and account for up to 95% of the viral sequences in some individuals. Crassviruses are likely to have major roles in shaping the composition and functionality of the human microbiome, but the structures and roles of most of the virally encoded proteins are unknown, with only generic predictions resulting from bioinformatic analyses. Here we present a cryo-electron microscopy reconstruction of Bacteroides intestinalis virus ΦcrAss001, providing the structural basis for the functional assignment of most of its virion proteins. The muzzle protein forms an assembly about 1 MDa in size at the end of the tail and exhibits a previously unknown fold that we designate the 'crass fold', that is likely to serve as a gatekeeper that controls the ejection of cargos. In addition to packing the approximately 103 kb of virus DNA, the ΦcrAss001 virion has extensive storage space for virally encoded cargo proteins in the capsid and, unusually, within the tail. One of the cargo proteins is present in both the capsid and the tail, suggesting a general mechanism for protein ejection, which involves partial unfolding of proteins during their extrusion through the tail. These findings provide a structural basis for understanding the mechanisms of assembly and infection of these highly abundant crassviruses.
#1: ジャーナル: Res Sq / 年: 2023
タイトル: Structural atlas of the most abundant human gut virus
著者: Antson, A. / Bayfield, O. / Shkoporov, A. / Yutin, N. / Khokhlova, E. / Smith, J. / Hawkins, D. / Koonin, E. / Hill, C.
履歴
登録2021年12月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AA: Major capsid protein gp32
AB: Major capsid protein gp32
AC: Major capsid protein gp32
AD: Major capsid protein gp32
AE: Major capsid protein gp32
AF: Major capsid protein gp32
Aa: Auxiliary capsid protein gp36
Ab: Auxiliary capsid protein gp36
Ad: Auxiliary capsid protein gp36
Ae: Auxiliary capsid protein gp36
Af: Auxiliary capsid protein gp36
Ag: Portal vertex capsid protein gp57
Ah: Portal vertex capsid protein gp57
Ai: Head fiber trimer protein gp21
Aj: Head fiber trimer protein gp21
Ak: Head fiber trimer protein gp21
BA: Major capsid protein gp32
BB: Major capsid protein gp32
BC: Major capsid protein gp32
BD: Major capsid protein gp32
BE: Major capsid protein gp32
BF: Major capsid protein gp32
Ba: Auxiliary capsid protein gp36
Bb: Auxiliary capsid protein gp36
Bd: Auxiliary capsid protein gp36
Be: Auxiliary capsid protein gp36
Bf: Auxiliary capsid protein gp36
Bg: Portal vertex capsid protein gp57
Bh: Portal vertex capsid protein gp57
Bi: Head fiber trimer protein gp21
Bj: Head fiber trimer protein gp21
Bk: Head fiber trimer protein gp21
CA: Major capsid protein gp32
CB: Major capsid protein gp32
CC: Major capsid protein gp32
CD: Major capsid protein gp32
CE: Major capsid protein gp32
CF: Major capsid protein gp32
Ca: Auxiliary capsid protein gp36
Cb: Auxiliary capsid protein gp36
Cd: Auxiliary capsid protein gp36
Ce: Auxiliary capsid protein gp36
Cf: Auxiliary capsid protein gp36
Cg: Portal vertex capsid protein gp57
Ch: Portal vertex capsid protein gp57
Ci: Head fiber trimer protein gp21
Cj: Head fiber trimer protein gp21
Ck: Head fiber trimer protein gp21
DA: Major capsid protein gp32
DB: Major capsid protein gp32
DC: Major capsid protein gp32
DD: Major capsid protein gp32
DE: Major capsid protein gp32
DF: Major capsid protein gp32
Da: Auxiliary capsid protein gp36
Db: Auxiliary capsid protein gp36
Dd: Auxiliary capsid protein gp36
De: Auxiliary capsid protein gp36
Df: Auxiliary capsid protein gp36
Dg: Portal vertex capsid protein gp57
Dh: Portal vertex capsid protein gp57
Di: Head fiber trimer protein gp21
Dj: Head fiber trimer protein gp21
Dk: Head fiber trimer protein gp21
EA: Major capsid protein gp32
EB: Major capsid protein gp32
EC: Major capsid protein gp32
ED: Major capsid protein gp32
EE: Major capsid protein gp32
EF: Major capsid protein gp32
Ea: Auxiliary capsid protein gp36
Eb: Auxiliary capsid protein gp36
Ed: Auxiliary capsid protein gp36
Ee: Auxiliary capsid protein gp36
Ef: Auxiliary capsid protein gp36
Eg: Portal vertex capsid protein gp57
Eh: Portal vertex capsid protein gp57
Ei: Head fiber trimer protein gp21
Ej: Head fiber trimer protein gp21
Ek: Head fiber trimer protein gp21
FA: Portal protein gp20
FB: Portal protein gp20
FC: Portal protein gp20
FD: Portal protein gp20
FE: Portal protein gp20
FF: Portal protein gp20
FG: Portal protein gp20
FH: Portal protein gp20
FI: Portal protein gp20
FJ: Portal protein gp20
FK: Portal protein gp20
FL: Portal protein gp20
FM: Ring protein 1 gp43
FN: Ring protein 1 gp43
FO: Ring protein 1 gp43
FP: Ring protein 1 gp43
FQ: Ring protein 1 gp43
FR: Ring protein 1 gp43
FS: Ring protein 1 gp43
FT: Ring protein 1 gp43
FU: Ring protein 1 gp43
FV: Ring protein 1 gp43
FW: Ring protein 1 gp43
FX: Ring protein 1 gp43
FY: Ring protein 2 gp40
FZ: Ring protein 2 gp40
GA: Ring protein 2 gp40
GB: Ring protein 2 gp40
GC: Ring protein 2 gp40
GD: Ring protein 2 gp40
GE: Ring protein 2 gp40
GF: Ring protein 2 gp40
GG: Ring protein 2 gp40
GH: Ring protein 2 gp40
GI: Ring protein 2 gp40
GJ: Ring protein 2 gp40
GK: Cargo protein 1 gp45
GL: Cargo protein 1 gp45
GM: Cargo protein 1 gp45
GN: Cargo protein 1 gp45
GO: Cargo protein 1 gp45
GP: Cargo protein 1 gp45
GQ: Cargo protein 1 gp45
GR: Cargo protein 1 gp45
GS: Cargo protein 1 gp45
GT: Cargo protein 1 gp45
GU: Cargo protein 1 gp45
GV: Cargo protein 1 gp45
IK: Cargo protein 1 gp45
IL: Cargo protein 1 gp45
IM: Cargo protein 1 gp45
IN: Cargo protein 1 gp45
IO: Cargo protein 1 gp45
IP: Cargo protein 1 gp45
IQ: Cargo protein 1 gp45
IR: Cargo protein 1 gp45
IS: Cargo protein 1 gp45
IT: Cargo protein 1 gp45
IU: Cargo protein 1 gp45
IV: Cargo protein 1 gp45
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,828,915167
ポリマ－6,828,259140
非ポリマー65627
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 6種, 116分子 AAABACADAEAFBABBBCBDBEBFCACBCCCDCECFDADBDCDDDEDFEAEBECEDEEEF...

#1: タンパク質 ...
Major capsid protein gp32


分子量: 57098.598 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DVU6
#2: タンパク質 ...
Auxiliary capsid protein gp36


分子量: 36154.094 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DVS7
#3: タンパク質
Portal vertex capsid protein gp57


分子量: 11327.080 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DTA3
#4: タンパク質
Head fiber trimer protein gp21


分子量: 10294.763 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DTC5
#5: タンパク質
Portal protein gp20


分子量: 93122.211 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DT68
#8: タンパク質 ...
Cargo protein 1 gp45


分子量: 90913.836 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DV85

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Ring protein ... , 2種, 24分子 FMFNFOFPFQFRFSFTFUFVFWFXFYFZGAGBGCGDGEGFGGGHGIGJ

#6: タンパク質
Ring protein 1 gp43


分子量: 27479.625 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DT91
#7: タンパク質
Ring protein 2 gp40


分子量: 26216.832 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DT87

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非ポリマー , 1種, 27分子

#9: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacteroides phage crAss001 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Bacteroides phage crAss001 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm
撮影電子線照射量: 51 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.3/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: macOS / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122709 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 160 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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