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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7qok | ||||||
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タイトル | Tail muzzle assembly of the phicrAss001 virion with C6 symmetry imposed | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS (ウイルス) / crAssphage / bacteriophage (ファージ) / DNA virus (DNAウイルス) / tail (尾) / muzzle | ||||||
機能・相同性 | virus tail / virion component / Ring protein 4/5 / Muzzle protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Bacteroides phage crAss001 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å | ||||||
データ登録者 | Bayfield, O.W. / Shkoporov, A.N. / Yutin, N. / Khokhlova, E.V. / Smith, J.L.R. / Hawkins, D.E.D.P. / Koonin, E.V. / Hill, C. / Antson, A.A. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2023 タイトル: Structural atlas of a human gut crassvirus. 著者: Oliver W Bayfield / Andrey N Shkoporov / Natalya Yutin / Ekaterina V Khokhlova / Jake L R Smith / Dorothy E D P Hawkins / Eugene V Koonin / Colin Hill / Alfred A Antson / 要旨: CrAssphage and related viruses of the order Crassvirales (hereafter referred to as crassviruses) were originally discovered by cross-assembly of metagenomic sequences. They are the most abundant ...CrAssphage and related viruses of the order Crassvirales (hereafter referred to as crassviruses) were originally discovered by cross-assembly of metagenomic sequences. They are the most abundant viruses in the human gut, are found in the majority of individual gut viromes, and account for up to 95% of the viral sequences in some individuals. Crassviruses are likely to have major roles in shaping the composition and functionality of the human microbiome, but the structures and roles of most of the virally encoded proteins are unknown, with only generic predictions resulting from bioinformatic analyses. Here we present a cryo-electron microscopy reconstruction of Bacteroides intestinalis virus ΦcrAss001, providing the structural basis for the functional assignment of most of its virion proteins. The muzzle protein forms an assembly about 1 MDa in size at the end of the tail and exhibits a previously unknown fold that we designate the 'crass fold', that is likely to serve as a gatekeeper that controls the ejection of cargos. In addition to packing the approximately 103 kb of virus DNA, the ΦcrAss001 virion has extensive storage space for virally encoded cargo proteins in the capsid and, unusually, within the tail. One of the cargo proteins is present in both the capsid and the tail, suggesting a general mechanism for protein ejection, which involves partial unfolding of proteins during their extrusion through the tail. These findings provide a structural basis for understanding the mechanisms of assembly and infection of these highly abundant crassviruses. #1: ジャーナル: Res Sq / 年: 2023 タイトル: Structural atlas of the most abundant human gut virus 著者: Antson, A. / Bayfield, O. / Shkoporov, A. / Yutin, N. / Khokhlova, E. / Smith, J. / Hawkins, D. / Koonin, E. / Hill, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7qok.cif.gz | 327.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7qok.ent.gz | 267.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7qok.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qo/7qok ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qo/7qok | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 14093MC 7qofC 7qogC 7qohC 7qoiC 7qojC 7qolC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 6
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 156459.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DVD6 | ||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1209.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) | ||||
#3: タンパク質 | 分子量: 26680.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacteroides phage crAss001 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A385DVC3 #4: 化合物 | ChemComp-MG / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Bacteroides phage crAss001 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Bacteroides phage crAss001 (ファージ) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 300 nm |
撮影 | 電子線照射量: 51 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C6 (6回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 106962 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 180 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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