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万見
- PDB-7qba: CryoEM structure of the ABC transporter NosDFY complexed with nit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qba
タイトルCryoEM structure of the ABC transporter NosDFY complexed with nitrous oxide reductase NosZ
要素
  • (Probable ABC transporter ...) x 3
  • Nitrous-oxide reductase
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABC transporter / metal binding protein / nitrous oxide reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrous-oxide reductase / nitrous-oxide reductase activity / copper ion import / denitrification pathway / cytochrome-c oxidase activity / ABC-type transporter activity / periplasmic space / copper ion binding / calcium ion binding / ATP hydrolysis activity ...nitrous-oxide reductase / nitrous-oxide reductase activity / copper ion import / denitrification pathway / cytochrome-c oxidase activity / ABC-type transporter activity / periplasmic space / copper ion binding / calcium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Nitrous-oxide reductase / Nitrous oxide reductase family maturation protein NosD / Nitrous-oxide reductase, C-terminal / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 1 / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 2 / Nitrous oxide reductase propeller repeat / Nitrous oxide reductase propeller repeat 2 / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 family transporter protein / Parallel beta-helix repeat-2 ...Nitrous-oxide reductase / Nitrous oxide reductase family maturation protein NosD / Nitrous-oxide reductase, C-terminal / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 1 / Nitrous oxide reductase, propeller repeat 2 / Nitrous oxide reductase propeller repeat / Nitrous oxide reductase propeller repeat 2 / ABC-2 family transporter protein / ABC-2 family transporter protein / Parallel beta-helix repeat-2 / Periplasmic copper-binding protein NosD, beta helix domain / Periplasmic copper-binding protein (NosD) / Nitrous oxide reductase, N-terminal / Carbohydrate-binding/sugar hydrolysis domain / Domain present in carbohydrate binding proteins and sugar hydrolses / Parallel beta-helix repeat / Parallel beta-helix repeats / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Nitrous-oxide reductase / Probable ABC transporter binding protein NosD / Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF / Probable ABC transporter permease protein NosY
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Zipfel, S. / Mueller, C. / Topitsch, A. / Lutz, M. / Zhang, L. / Einsle, O.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)310656 ドイツ
German Research Foundation (DFG)CRC1381, 403222702 ドイツ
German Research Foundation (DFG)RTG2202, 46710898 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Molecular interplay of an assembly machinery for nitrous oxide reductase.
著者: Christoph Müller / Lin Zhang / Sara Zipfel / Annika Topitsch / Marleen Lutz / Johannes Eckert / Benedikt Prasser / Mohamed Chami / Wei Lü / Juan Du / Oliver Einsle /
要旨: Emissions of the critical ozone-depleting and greenhouse gas nitrous oxide (NO) from soils and industrial processes have increased considerably over the last decades. As the final step of bacterial ...Emissions of the critical ozone-depleting and greenhouse gas nitrous oxide (NO) from soils and industrial processes have increased considerably over the last decades. As the final step of bacterial denitrification, NO is reduced to chemically inert N (refs. ) in a reaction that is catalysed by the copper-dependent nitrous oxide reductase (NOR) (ref. ). The assembly of its unique [4Cu:2S] active site cluster Cu requires both the ATP-binding-cassette (ABC) complex NosDFY and the membrane-anchored copper chaperone NosL (refs. ). Here we report cryo-electron microscopy structures of Pseudomonas stutzeri NosDFY and its complexes with NosL and NOR, respectively. We find that the periplasmic NosD protein contains a binding site for a Cu ion and interacts specifically with NosL in its nucleotide-free state, whereas its binding to NOR requires a conformational change that is triggered by ATP binding. Mutually exclusive structures of NosDFY in complex with NosL and with NOR reveal a sequential metal-trafficking and assembly pathway for a highly complex copper site. Within this pathway, NosDFY acts as a mechanical energy transducer rather than as a transporter. It links ATP hydrolysis in the cytoplasm to a conformational transition of the NosD subunit in the periplasm, which is required for NosDFY to switch its interaction partner so that copper ions are handed over from the chaperone NosL to the enzyme NOR.
履歴
登録2021年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ABC transporter binding protein NosD
B: Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF
C: Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF
D: Probable ABC transporter permease protein NosY
E: Probable ABC transporter permease protein NosY
H: Nitrous-oxide reductase
I: Nitrous-oxide reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)321,25413
ポリマ－320,1117
非ポリマー1,1436
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area34690 Å2
ΔGint-230 kcal/mol
Surface area92190 Å2

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要素

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Probable ABC transporter ... , 3種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Probable ABC transporter binding protein NosD


分子量: 48258.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
遺伝子: nosD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P19843
#2: タンパク質 Probable ABC transporter ATP-binding protein NosF


分子量: 34518.402 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
遺伝子: nosF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P19844
#3: タンパク質 Probable ABC transporter permease protein NosY


分子量: 29449.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
遺伝子: nosY / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P19845

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タンパク質 , 1種, 2分子 HI

#4: タンパク質 Nitrous-oxide reductase / N(2)OR / N2O reductase


分子量: 71958.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas stutzeri (バクテリア)
遺伝子: nosZ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P19573, nitrous-oxide reductase

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非ポリマー , 3種, 6分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Heteroheptamer complex of NosZDFY / タイプ: COMPLEX / 詳細: homodimers of NosZ, NosY and NosF; monomer of NosD / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas stutzeri ATCC 14405 = CCUG 16156 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43(DE3) / プラスミド: pET
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 114710 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00421439
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.76129094
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.5572913
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0493253
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0073755

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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