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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7q3l | ||||||
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タイトル | Human 17S U2 snRNP 5' domain | ||||||
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![]() | NUCLEAR PROTEIN / snRNP / Spliceosome / U2 snRNP / Splicing | ||||||
機能・相同性 | ![]() U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome ...U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / SAGA complex / U2 snRNP / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / U2-type prespliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / regulation of RNA splicing / mRNA 3'-splice site recognition / U2 snRNA binding / regulation of DNA repair / Cajal body / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / stem cell differentiation / spliceosomal complex / double-strand break repair via homologous recombination / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of protein catabolic process / mRNA processing / fibrillar center / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / site of double-strand break / RNA helicase activity / RNA helicase / nuclear speck / chromatin remodeling / mRNA binding / protein-containing complex binding / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.21 Å | ||||||
![]() | Tholen, J. / Galej, W.P. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of branch site recognition by the human spliceosome. 著者: Jonas Tholen / Michal Razew / Felix Weis / Wojciech P Galej / ![]() ![]() 要旨: Recognition of the intron branch site (BS) by the U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) is a critical event during spliceosome assembly. In mammals, BS sequences are poorly conserved, and ...Recognition of the intron branch site (BS) by the U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) is a critical event during spliceosome assembly. In mammals, BS sequences are poorly conserved, and unambiguous intron recognition cannot be achieved solely through a base-pairing mechanism. We isolated human 17 U2 snRNP and reconstituted in vitro its adenosine 5´-triphosphate (ATP)–dependent remodeling and binding to the pre–messenger RNA substrate. We determined a series of high-resolution (2.0 to 2.2 angstrom) structures providing snapshots of the BS selection process. The substrate-bound U2 snRNP shows that SF3B6 stabilizes the BS:U2 snRNA duplex, which could aid binding of introns with poor sequence complementarity. ATP-dependent remodeling uncoupled from substrate binding captures U2 snRNA in a conformation that competes with BS recognition, providing a selection mechanism based on branch helix stability. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 598.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 429.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 87 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 134 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 13793MC ![]() 7q4oC ![]() 7q4pC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Splicing factor 3B subunit ... , 4種, 4分子 BCEA
#1: タンパク質 | 分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 , 4種, 4分子 G9qp
#4: タンパク質 | 分子量: 12427.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#6: タンパク質 | 分子量: 58934.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 90888.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 117576.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 2
#5: RNA鎖 | 分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-非ポリマー , 2種, 184分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#10: 化合物 | ChemComp-ZN / #11: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.9 詳細: Sample after desalting may have also contained up to 5% glycerol. | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 53.45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 15531 |
画像スキャン | 横: 5760 / 縦: 4092 |
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解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1500165 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 225934 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: RECIPROCAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
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精密化 | 解像度: 2.21→2.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.884 / SU B: 6.568 / SU ML: 0.149 / ESU R: 0.21 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 108.751 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 15856 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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