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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7pub | ||||||||||||
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タイトル | Late assembly intermediate of the Trypanosoma brucei mitoribosomal small subunit | ||||||||||||
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![]() | RIBOSOME / mitoribosome / assembly intermediate / Trypanosoma brucei / small subunit / mt-SSU / SSU | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() modulation of formation of structure involved in a symbiotic process / organellar small ribosomal subunit / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase activity / mitochondrial mRNA editing complex / mitochondrial RNA processing / valine catabolic process / photoreactive repair / deoxyribodipyrimidine photo-lyase / kinetoplast ...modulation of formation of structure involved in a symbiotic process / organellar small ribosomal subunit / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase activity / mitochondrial mRNA editing complex / mitochondrial RNA processing / valine catabolic process / photoreactive repair / deoxyribodipyrimidine photo-lyase / kinetoplast / thiosulfate sulfurtransferase activity / deoxyribodipyrimidine photo-lyase activity / quorum sensing / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / translation factor activity, RNA binding / regulation of protein kinase A signaling / enoyl-CoA hydratase activity / mRNA stabilization / ciliary plasm / mitochondrial small ribosomal subunit / superoxide dismutase / fatty acid beta-oxidation / protein kinase A regulatory subunit binding / superoxide dismutase activity / RNA processing / translation initiation factor activity / FAD binding / mitochondrion organization / fatty acid biosynthetic process / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / hydrolase activity / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / DNA repair / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
![]() | Lenarcic, T. / Leibundgut, M. / Saurer, M. / Ramrath, D.J.F. / Fluegel, T. / Boehringer, D. / Ban, N. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mitoribosomal small subunit maturation involves formation of initiation-like complexes. 著者: Tea Lenarčič / Moritz Niemann / David J F Ramrath / Salvatore Calderaro / Timo Flügel / Martin Saurer / Marc Leibundgut / Daniel Boehringer / Céline Prange / Elke K Horn / André Schneider / Nenad Ban / ![]() 要旨: Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) play a central role in synthesizing mitochondrial inner membrane proteins responsible for oxidative phosphorylation. Although mitoribosomes from different ...Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) play a central role in synthesizing mitochondrial inner membrane proteins responsible for oxidative phosphorylation. Although mitoribosomes from different organisms exhibit considerable structural variations, recent insights into mitoribosome assembly suggest that mitoribosome maturation follows common principles and involves a number of conserved assembly factors. To investigate the steps involved in the assembly of the mitoribosomal small subunit (mt-SSU) we determined the cryoelectron microscopy structures of middle and late assembly intermediates of the mitochondrial small subunit (mt-SSU) at 3.6- and 3.7-Å resolution, respectively. We identified five additional assembly factors that together with the mitochondrial initiation factor 2 (mt-IF-2) specifically interact with functionally important regions of the rRNA, including the decoding center, thereby preventing premature mRNA or large subunit binding. Structural comparison of assembly intermediates with mature mt-SSU combined with RNAi experiments suggests a noncanonical role of mt-IF-2 and a stepwise assembly process, where modular exchange of ribosomal proteins and assembly factors together with mt-IF-2 ensure proper 9S rRNA folding and protein maturation during the final steps of assembly. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 4.7 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 454.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 710.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 13661MC ![]() 7puaC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 1種, 1分子 CA
#1: RNA鎖 | 分子量: 198441.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 / 参照: GenBank: 13740 |
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+タンパク質 , 67種, 67分子 CCCECFCHCICJCKCLCNCOCPCQCRCSCUCaCbCdCgCiCjCkCmCnCpCqCrCvDADB...
-タンパク質・ペプチド , 7種, 8分子 U6UJU7UFUGUIUKUL
#68: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1805.216 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 #69: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 3422.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 #71: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 3337.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 #72: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1124.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 #73: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 869.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 #74: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 273.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 #75: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1720.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: Tb427.10 |
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-非ポリマー , 8種, 20分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/UTP.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/UTP.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#76: 化合物 | ChemComp-MG / #77: 化合物 | ChemComp-ATP / | #78: 化合物 | ChemComp-ZN / #79: 化合物 | ChemComp-UTP / | #80: 化合物 | ChemComp-FAD / | #81: 化合物 | ChemComp-GDP / | #82: 化合物 | ChemComp-PO4 / | #83: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Late assembly intermediate of the Trypanosoma brucei mitoribosomal small subunit タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#75 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17391 / 対称性のタイプ: POINT |