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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7pp6 | ||||||
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タイトル | MUC2 Tubules of D1D2D3 domains | ||||||
要素 | Mucin-2 | ||||||
キーワード | ANTIMICROBIAL PROTEIN / MUC2 / Mucin / Tubule / 2-start / helix | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 WxxW domain / Mucin-2 protein WxxW repeating region / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain ...WxxW domain / Mucin-2 protein WxxW repeating region / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / C-terminal cystine knot signature. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / Trypsin Inhibitor-like, cysteine rich domain / Serine protease inhibitor-like superfamily / Trypsin Inhibitor like cysteine rich domain / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
データ登録者 | Javitt, G. / Fass, D. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022 タイトル: Helical self-assembly of a mucin segment suggests an evolutionary origin for von Willebrand factor tubules. 著者: Gabriel Javitt / Deborah Fass / 要旨: The glycoprotein von Willebrand factor (VWF) contributes to hemostasis by stanching injuries in blood vessel walls. A distinctive feature of VWF is its assembly into long, helical tubules in ...The glycoprotein von Willebrand factor (VWF) contributes to hemostasis by stanching injuries in blood vessel walls. A distinctive feature of VWF is its assembly into long, helical tubules in endothelial cells prior to secretion. When VWF is released into the bloodstream, these tubules unfurl to release linear polymers that bind subendothelial collagen at wound sites, recruit platelets, and initiate the clotting cascade. VWF evolved from gel-forming mucins, the polymeric glycoproteins that coat and protect exposed epithelia. Despite the divergent function of VWF in blood vessel repair, sequence conservation and shared domain organization imply that VWF retained key aspects of the mucin bioassembly mechanism. Here, we show using cryo-electron microscopy that the ability to form tubules, a property hitherto thought to have arisen as a VWF adaptation to the vasculature, is a feature of the amino-terminal region of mucin. This segment of the human intestinal gel-forming mucin (MUC2) was found to self-assemble into tubules with a striking resemblance to those of VWF itself. To facilitate a comparison, we determined the residue-resolution structure of tubules formed by the homologous segment of VWF. The structures of the MUC2 and VWF tubules revealed the flexible joints and the intermolecular interactions required for tubule formation. Steric constraints in full-length MUC2 suggest that linear filaments, a previously observed supramolecular assembly form, are more likely than tubules to be the physiological mucin storage intermediate. Nevertheless, MUC2 tubules indicate a possible evolutionary origin for VWF tubules and elucidate design principles present in mucins and VWF. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7pp6.cif.gz | 1.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7pp6.ent.gz | 1.2 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7pp6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7pp6_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7pp6_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7pp6_validation.xml.gz | 113 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7pp6_validation.cif.gz | 163 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pp/7pp6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pp/7pp6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 137642.609 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MUC2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A0G2JR65 #2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 糖 | ChemComp-NAG / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: MUC2 local refinement of 2 beads from D1D2D3 domain tubules タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK 293F / プラスミド: pCDNA3.1 |
緩衝液 | pH: 5.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 83.2 ° / 軸方向距離/サブユニット: 69.5 Å / らせん対称軸の対称性: D2 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 515422 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 142.21 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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